Calcium-independent stimulation of membrane fusion and SNAREpin formation by synaptotagmin I.
Calcium-independent stimulation of membrane fusion and SNAREpin formation by synaptotagmin I.
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DOI：
10.1083/jcb.200203135
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发表时间：
2002-07-22
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Söllner TH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mahal LK;Sequeira SM;Gureasko JM;Söllner TH
神经递质的释放需要钙传感器与膜融合机制的直接耦合。SNARE蛋白包括最小的融合机制，突触结合蛋白I，一种突触囊泡蛋白，是主要神经元钙传感器的主要候选者。为了测试突触结合蛋白I对膜融合的影响，我们将其纳入SNARE介导的脂质体融合试验。Synaptotagmin I通过促进SNAREpin拉链显著刺激膜融合。这种刺激作用在拓扑学上局限于v-SNARE囊泡（含有VAMP 2），并且仅发生在反式t-SNARE囊泡（含有突触融合蛋白1A和SNAP-25）中。有趣的是，钙并不影响整体融合反应。这些结果表明，synaptotagmin I可以直接加速SNARE介导的膜融合，并提高了可能需要额外的组件来确保紧密的钙耦合的可能性。
Ñeurotransmitter release requires the direct coupling of the calcium sensor with the machinery for membrane fusion. SNARE proteins comprise the minimal fusion machinery, and synaptotagmin I, a synaptic vesicle protein, is the primary candidate for the main neuronal calcium sensor. To test the effect of synaptotagmin I on membrane fusion, we incorporated it into a SNARE-mediated liposome fusion assay. Synaptotagmin I dramatically stimulated membrane fusion by facilitating SNAREpin zippering. This stimulatory effect was topologically restricted to v-SNARE vesicles (containing VAMP 2) and only occurred in trans to t-SNARE vesicles (containing syntaxin 1A and SNAP-25). Interestingly, calcium did not affect the overall fusion reaction. These results indicate that synaptotagmin I can directly accelerate SNARE-mediated membrane fusion and raise the possibility that additional components might be required to ensure tight calcium coupling.
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影响因子：
64.8
作者：
Fukuda, R;McNew, JA;Söllner, TH
通讯作者：
Söllner, TH
DOI：
10.1038/nsb750
发表时间：
2002-02-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Fasshauer, D;Antonin, W;Jahn, R
通讯作者：
Jahn, R
影响因子：
64.5
作者：
GEPPERT, M;GODA, Y;SUDHOF, TC
通讯作者：
SUDHOF, TC
影响因子：
4.8
作者：
Bai, JH;Earles, CA;Chapman, ER
通讯作者：
Chapman, ER
影响因子：
56.9
作者：
BROSE, N;PETRENKO, AG;JAHN, R
通讯作者：
JAHN, R