Structural and population characterization of MrkD, the adhesive subunit of type 3 fimbriae.
Structural and population characterization of MrkD, the adhesive subunit of type 3 fimbriae.
复制标题
3 型菌毛粘附亚基 MrkD 的结构和群体特征。
DOI：
10.1128/jb.00753-13
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发表时间：
2013
影响因子：
3.2
通讯作者：
Krogfelt,KarenA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stahlhut,SteenG;Chattopadhyay,Sujay;Kisiela,DagmaraI;Hvidtfeldt,Kristian;Clegg,Steven;Struve,Carsten;Sokurenko,EvgeniV;Krogfelt,KarenA
3型菌毛是在肠细菌病原体中发现的粘附细胞器。菌毛促进生物和非生物表面上的生物膜形成;然而，3型菌毛粘附素MrkD的受体的确切身份仍然难以捉摸。我们分析了自然发生的MrkD粘附素从肺炎克雷伯菌和大肠杆菌菌株的不同来源的结构和功能的变异。我们在90个K中共鉴定出33个mrkD等位基因变异体。pneumoniae分离株和10个等位变异株。大肠杆菌分离株，分别编码11和9个蛋白变体。基于等位基因间累积的沉默变异水平，mrkD在K. pneumoniae，但最近在E.杆菌然而，与K。pneumoniae，E.大肠杆菌在强阳性选择下通过突变的积累而积极进化，通常针对蛋白质中的相同位置。几种天然存在的MrkD蛋白变体来自E.当在甘露聚糖结合测定中测试时，发现大肠杆菌的粘附性显著降低，并且显示出降低的生物膜形成能力。在流动室实验中对MrkD粘附素的功能检查确定其以剪切依赖性方式与酿酒酵母细胞相互作用，即，该结合是捕获结合状的，并且在增加的剪切条件下增强。同源性建模强烈表明，MrkD具有两个结构域的结构，包括锚定粘附素的菌毛轴和凝集素域含有结合口袋，这是类似的结构中发现的其他捕捉键形成菌毛粘附素在肠杆菌。
Type 3 fimbriae are adhesive organelles found in enterobacterial pathogens. The fimbriae promote biofilm formation on biotic and abiotic surfaces; however, the exact identity of the receptor for the type 3 fimbriae adhesin, MrkD, remains elusive. We analyzed naturally occurring structural and functional variabilities of the MrkD adhesin from Klebsiella pneumoniae and Escherichia coli isolates of diverse origins. We identified a total of 33 allelic variants ofmrkDamong 90 K. pneumoniae isolates and 10 allelic variants among 608 E. coli isolates, encoding 11 and 9 protein variants, respectively. Based on the level of accumulated silent variability between the alleles,mrkDwas acquired a relatively long time ago in K. pneumoniae but recently in E. coli. However, unlike K. pneumoniae,mrkDin E. coli is actively evolving under a strong positive selection by accumulation of mutations, often targeting the same positions in the protein. Several naturally occurring MrkD protein variants from E. coli were found to be significantly less adherent when tested in a mannan-binding assay and showed reduced biofilm-forming capacity. Functional examination of the MrkD adhesin in flow chamber experiments determined that it interacts with Saccharomyces cerevisiae cells in a shear-dependent manner, i.e., the binding is catch-bond-like and enhanced under increasing shear conditions. Homology modeling strongly suggested that MrkD has a two-domain structure, comprising a pilin domain anchoring the adhesin to the fimbrial shaft and a lectin domain containing the binding pocket; this is similar to structures found in other catch-bond-forming fimbrial adhesins in enterobacteria.
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DOI：
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发表时间：
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