Phosphorylation in vitro of vimentin by protein kinases A and C is restricted to the head domain. Identification of the phosphoserine sites and their influence on filament formation.
Phosphorylation in vitro of vimentin by protein kinases A and C is restricted to the head domain. Identification of the phosphoserine sites and their influence on filament formation.
复制标题
蛋白激酶 A 和 C 对波形蛋白的体外磷酸化仅限于头部结构域。
DOI：
--
复制
发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
K. Weber
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
N. Geisler;M. Hatzfeld;K. Weber
Vimentin是间充质细胞的中间丝蛋白，在体外被激酶A和C磷酸化是丝氨酸特异性的，只涉及N端的头部结构域。在寡聚体原丝单位中，每个激酶识别五个位点，这五个位点已经通过序列分析确定。激酶C引入1.5摩尔磷酸/摩尔波形蛋白，而激酶A处理产生4摩尔磷酸盐/摩尔。在标准的检测中，经激酶A处理的寡聚体不聚合，而经激酶C处理的寡聚体没有抑制作用。暴露于激酶A的细丝保持稳定，仅含有1.7mol磷酸/摩尔波形蛋白。这些磷酸盐基本上被限制在原丝单位中发现的五个激酶A位点中的两个。因此，先前与体外组装能力和细丝稳定性相关的头部结构域在低聚物和聚合体状态之间的可及性发生变化。我们讨论了在体内肌动蛋白细丝被激酶A磷酸化的可能性并不一定伴随着广泛的解聚。相反，它可能涉及细丝表面的动态变化，这可能会改变细丝与其他细胞结构的相互作用。
The in vitro phosphorylation of vimentin, the intermediate filament protein of mesenchymal cells, by kinases A and C is serine-specific and involves only the N-terminal head domain. In oligomeric protofilament units each kinase recognizes five sites, which have been identified by sequence analysis. Kinase C introduces 1.5 mol phosphate/mol vimentin, while kinase A treatment results in 4 mol phosphate/mol. Kinase-A-treated oligomers do not polymerize in standard assays whereas kinase C treatment has no inhibitory effect. Filaments exposed to kinase A remain stable and incorporate only 1.7 mol phosphate/mol vimentin. These phosphates are essentially restricted to two of the five kinase A sites found in protofilament units. Thus the head domain, previously related to in vitro assembly competence and filament stability, changes in accessibility between the oligomeric and polymeric state. We discuss the possibility that in vivo phosphorylation of vimentin filaments by kinase A may not necessarily be accompanied by an extensive depolymerization. It could instead involve a dynamic change of the filament surfaces, which could alter the interaction of the filaments with other cellular structures.
登录
查看更多内容
中间丝蛋白波形蛋白和结蛋白在特定区域被磷酸化。
影响因子：
6.6
作者：
Evans,RM
通讯作者：
Evans,RM
DOI：
--
发表时间：
1987
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Zehner,ZE;Li,Y;Roe,BA;Paterson,BM;Sax,CM
通讯作者：
Sax,CM
DOI：
10.1073/pnas.80.3.760
发表时间：
1983-02
影响因子：
11.1
作者：
W. A. Spruill;J. Zysk;L. Tres;A. Kierszenbaum
通讯作者：
W. A. Spruill;J. Zysk;L. Tres;A. Kierszenbaum
哺乳动物眼睛睫状上皮中中等大小的丝状波形蛋白的蛋白质磷酸化的调节。
DOI：
--
发表时间：
1985
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Coca-Prados,M
通讯作者：
Coca-Prados,M
波形蛋白，蛋白激酶 C 的细胞骨架底物。
DOI：
10.1016/0006-291x(88)90728-0
发表时间：
1988
影响因子：
3.1
作者：
Huang,CK;Devanney,JF;Kennedy,SP
通讯作者：
Kennedy,SP