An improved capping unit for stabilizing the ends of associated β-strands.
An improved capping unit for stabilizing the ends of associated β-strands.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2014.11.006
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发表时间：
2014-12-20
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Andersen NH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Anderson JM;Kier BL;Shcherbakov AA;Andersen NH
设计折叠良好的小型β-Sheet系统的挑战阻碍了对Beta结构的理解。Kier等人。开发了一个β封顶主题，帮助解决了这个问题，但有局限性。由于KIERβ盖的设计，终端不能完全用于链条延伸。将库仑侧链的吸引力与Trp/Trp边对面的相互作用相结合产生了一个新的封顶基序，该基序提供了更大的β-Sheet稳定性，即使在缺乏转弯轨迹的系统中也是如此，该系统具有很高的链方向反转倾向。这种库仑帽被应用于许多困难的体系，在所有情况下都观察到了稳定性的改善，为研究蛋白质结构和折叠提供了另一种工具。
Understanding beta structures has been hindered by the challenge of designing well-folded, small β-sheet systems. Kier et al. developed a β-capping motif that helped to solve this problem, but with limitations. Due to the design of the Kier β-cap, the termini are not fully available for chain extension. Combining Coulombic side chain attractions with a Trp/Trp edge to face interaction produced a new capping motif that provided greater β-sheet stability, even in systems lacking a turn locus with a high propensity for chain direction reversal. This Coulombic cap was applied to a number of difficult systems with improvements in stability observed in all cases, affording an additional tool in the study of protein structure and folding.
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