The alternatively spliced type III connecting segment of fibronectin is a zinc-binding module.
The alternatively spliced type III connecting segment of fibronectin is a zinc-binding module.
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DOI：
10.1016/j.matbio.2007.04.001
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发表时间：
2007-07
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Humphries MJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Askari JA;Thornton DJ;Humphries JD;Buckley PA;Humphries MJ
纤连蛋白（FN）是一种广泛表达于细胞外基质和体液中的典型粘附糖蛋白。纤连蛋白分子是二聚体，并且由一系列重复的多肽模块组成。一个重组片段的FN纳入III型重复12-15，并包括选择性剪接的第三型连接段（IIICS），被发现结合Ni 2+，Cu 2+和Zn 2+二价阳离子，而类似的片段缺乏IIICS没有。突变的两对组氨酸残基在单独的拼接区域的IIICS减少阳离子结合到附近的水平的变体缺乏IIICS，这表明一个锌指样的阳离子配位模式。对从血浆或羊水中纯化的天然FN的分析显示，显着水平的锌与含有完整IIICS的那些亚型相关。总之，这些数据表明，FN的IIICS区域是一种新的锌结合模块。
Fibronectin (FN) is a prototypic adhesive glycoprotein that is widely expressed in extracellular matrices and body fluids. The fibronectin molecule is dimeric, and composed of a series of repeating polypeptide modules. A recombinant fragment of FN incorporating type III repeats 12-15, and including the alternatively-spliced type three connecting segment (IIICS), was found to bind Ni2+, Cu2+ and Zn2+ divalent cations, whereas a similar fragment lacking the IIICS did not. Mutation of two pairs of histidine residues in separate spliced regions of the IIICS reduced cation binding to near the level of the variant lacking the IIICS, suggesting a zinc finger-like mode of cation coordination. Analysis of native FNs purified from plasma or amniotic fluid revealed significant levels of zinc associated with those isoforms that contain the complete IIICS. Taken together, these data demonstrate that the IIICS region of FN is a novel zinc-binding module.
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DOI：
10.1083/jcb.106.4.1289
发表时间：
1988-04
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Humphries MJ;Akiyama SK;Komoriya A;Olden K;Yamada KM
通讯作者：
Yamada KM
影响因子：
4.8
作者：
Dugan, TA;Yang, VWC;Höök, M
通讯作者：
Höök, M
影响因子：
6.9
作者：
Mostafavi-Pour, Z;Askari, JA;Humphries, MJ
通讯作者：
Humphries, MJ
影响因子：
5.7
作者：
Pickford, AR;Potts, JR;Campbell, D
通讯作者：
Campbell, D
影响因子：
4.8
作者：
Rosenberg, K;Olsson, H;Heinegård, D
通讯作者：
Heinegård, D