Association of SH2 Domain Protein Tyrosine Phosphatases with the Epidermal Growth Factor Receptor in Human Tumor Cells
Association of SH2 Domain Protein Tyrosine Phosphatases with the Epidermal Growth Factor Receptor in Human Tumor Cells
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SH2 结构域蛋白酪氨酸磷酸酶与人肿瘤细胞中表皮生长因子受体的关联
DOI：
10.1074/jbc.270.36.21277
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发表时间：
1995
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
F. Böhmer
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Tomić;U. Greiser;R. Lammers;A. Kharitonenkov;Evgeny Imyanitov;A. Ullrich;F. Böhmer
从A431细胞膜上分离纯化出表皮生长因子受体（EGF），并发现与EGF受体结合的SH 2结构域蛋白酪氨酸磷酸酶（PTPases）PTP 1C和PTP 1D。两种PTPases也与EGF受体接触免疫沉淀受体MCF 7乳腺癌细胞裂解物。相关的PTPases在体外自磷酸化时对结合受体几乎没有活性。然而，受体去磷酸化可以通过用磷脂酸（PA）处理受体-PTK复合物来启动。当将自磷酸化的EGF受体暴露于过度表达293细胞的PTP 1C或PTP 1D的裂解物时，在PA存在的情况下，PTP 1C的结合增强，但PTP 1D的结合不增强。在完整的A431细胞中，通过免疫共沉淀实验可检测到PTP 1C和PTP 1D与EGF受体的结合。PA处理降低了A431细胞和过度表达EGF受体与PTP 1C的293细胞中配体激活的EGF受体的磷酸化状态，但在过度表达EGF受体单独或与PTP 1D一起的293细胞中没有。我们的结论是，PTP 1C，而不是PTP 1D参与激活的EGF受体的去磷酸化。PA的生理调节EGF受体信号的可能作用进行了讨论。
The SH2 domain protein tyrosine phosphatases (PTPases) PTP1C and PTP1D were found associated with epidermal growth factor (EGF) receptor which was purified from A431 cell membranes by several steps of chromatography. Both PTPases also associated with the EGF receptor upon exposure of immunoprecipitated receptor to lysates of MCF7 mammary carcinoma cells. The associated PTPases had little activity toward the bound receptor when it was autophosphorylated in vitro. Receptor dephosphorylation could, however, be initiated by treatment of the receptor-PTPase complex with phosphatidic acid (PA). When autophosphorylated EGF receptor was exposed to lysates of PTP1C or PTP1D overexpressing 293 cells, the association of PTP1C but not of PTP1D was enhanced in the presence of PA. In intact A431 cells, an association of PTP1C and PTP1D with the EGF receptor was detectable by coimmunoprecipitation experiments. PA treatment reduced the phosphorylation state of ligand activated EGF receptors in A431 cells and in 293 cells overexpressing EGF receptors together with PTP1C but not in 293 cells overexpressing EGF receptors alone or together with PTP1D. We conclude that PTP1C but not PTP1D participates in dephosphorylation of activated EGF receptors. A possible role of PA for physiological modulation of EGF receptor signaling is discussed.
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--
作者：
Brautigan,DL
通讯作者：
Brautigan,DL
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)68703-4
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1988-05
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The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
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通讯作者：
N. Tonks;C. D. Diltz;E. Fischer
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--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
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--
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Sugimoto,S;Lechleider,RJ;Shoelson,SE;Neel,BG;Walsh,CT
通讯作者：
Walsh,CT