Structural characterization of the Boca/Mesd maturation factors for LDL-receptor-type β propeller domains.
Structural characterization of the Boca/Mesd maturation factors for LDL-receptor-type β propeller domains.
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DOI：
10.1016/j.str.2010.11.017
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发表时间：
2011-03-09
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Hendrickson, Wayne A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Collins, Mark N.;Hendrickson, Wayne A.
低密度脂蛋白受体（LDLR）家族成员的折叠和运输是由特异性分子伴侣介导的，在发育和稳态中起重要作用。博卡/Mesd分子伴侣家族特异性促进所有LDLR成员胞外域中发现的YWTD β-propeller-EGF结构域对的折叠和运输。有限的蛋白水解，NMR光谱，分析超离心和X-射线晶体学被用来定义一个保守的核心组成的结构域之前是一个无序的N-末端区域。高分辨率结构的有序结构域确定同源蛋白质从三个后生动物。七个独立的原聚体揭示了一个新的铁氧还蛋白超家族折叠与两个不同的β-折叠拓扑结构。保守的疏水表面在每个晶体中形成二聚体界面，但这些在原子水平上有很大差异，表明非特异性疏水相互作用可能在博卡/Mesd家族的伴侣活性中发挥作用。
Folding and trafficking of low density lipoprotein receptor (LDLR) family members, which play essential roles in development and homeostasis, is mediated by specific chaperones. The Boca/Mesd chaperone family specifically promotes folding and trafficking of the YWTD β-propeller-EGF domain pair found in the ectodomain of all LDLR members. Limited proteolysis, NMR spectroscopy, analytical ultracentrifugation and x-ray crystallography were used to define a conserved core comprised of a structured domain that is preceded by a disordered N-terminal region. High-resolution structures of the ordered domain were determined for homologous proteins from three metazoans. Seven independent protomers reveal a novel ferrodoxin-like superfamily fold with two distinct β-sheet topologies. A conserved hydrophobic surface forms a dimer interface in each crystal, but these differ substantially at the atomic level, indicative of non-specific hydrophobic interactions that may play a role in the chaperone activity of Boca/Mesd family.
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影响因子：
3
作者：
Katoh K;Toh H
通讯作者：
Toh H
影响因子：
64.5
作者：
Culi, J;Mann, RS
通讯作者：
Mann, RS
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.5
作者：
Hsieh, JC;Lee, L;Holdener, BC
通讯作者：
Holdener, BC
影响因子：
2.7
作者：
Chen, Jianglei;Li, Qianqian;Wang, Jianjun
通讯作者：
Wang, Jianjun