Rabies virus glycoprotein is a trimer.
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DOI：
10.1016/0042-6822(92)90465-2
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发表时间：
1992-04
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Flamand A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gaudin Y;Ruigrok RW;Tuffereau C;Knossow M;Flamand A
狂犬病病毒囊膜糖蛋白（G蛋白）的寡聚化状态是用电子显微镜和洗涤剂溶解的G蛋白的沉降分析来确定的。本研究中使用的大多数去污剂以4S单体形式溶解G。然而，当使用CHAPS时，G的沉降系数为9 S。这种高沉降系数允许其进一步与M1和M2分离。利用负染样品的电子显微镜，我们研究了病毒上和去污剂提取后G的形态。病毒上G的端视图清楚地显示了由三个点组成的三角形，表明天然G的三聚体性质。CHAPS-分离的G的端视图显示非常相似的三角形，证实了使用这种去污剂，G以其天然三聚体结构溶解。电子显微镜也显示G有一个“头”和一个“柄”，并为糖蛋白结构的低分辨率模型提供了基础。
The oligomerization state of the rabies virus envelope glycoprotein (G protein) was determined using electron microscopy and sedimentation analysis of detergent solubilized G. Most of the detergents used in this study solubilized G in a 4 S monomeric form. However, when CHAPS was used, G had a sedimentation coefficient of 9 S. This high sedimentation coefficient allowed its further separation from M1 and M2. Using electron microscopy of negatively stained samples, we studied the morphology of G on virus and after detergent extraction. End-on views of G on virus clearly showed triangles consisting of three dots indicating the trimeric nature of native G. End-on views of CHAPS-isolated G showed very similar triangles confirming that, using this detergent, G was solubilized in its native trimeric structure. Electron microscopy also showed that G had a “head” and a “stalk” and provided the basis for a low-resolution model of the glycoprotein structure.
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