Signal-mediated, AP-1/clathrin-dependent sorting of transmembrane receptors to the somatodendritic domain of hippocampal neurons.
Signal-mediated, AP-1/clathrin-dependent sorting of transmembrane receptors to the somatodendritic domain of hippocampal neurons.
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DOI：
10.1016/j.neuron.2012.07.007
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发表时间：
2012-09-06
期刊：
影响因子：
16.2
通讯作者：
Bonifacino JS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Farías GG;Cuitino L;Guo X;Ren X;Jarnik M;Mattera R;Bonifacino JS
已知神经元的体树突和轴突结构域的质膜具有不同的蛋白质组成，但是确定这种极化蛋白质分布的分子机制仍然知之甚少。在本文中，我们表明，大鼠海马神经元中各种跨膜受体的体树突分选是由衔接蛋白-1（AP-1）复合物的µ1A亚基识别蛋白质胞质结构域内的信号介导的。该复合物与网格蛋白一起在神经元索马中起作用，将体树突蛋白从轴突运输载体中排除。这一过程的扰动影响树突棘的形态，并减少突触的数量。这些发现突出了体树突细胞分选的基础的主要识别事件，并有助于AP-1作为细胞极性的全球调节器的不断发展的观点。
Plasma membranes of the somatodendritic and axonal domains of neurons are known to have different protein compositions, but the molecular mechanisms that determine this polarized protein distribution remain poorly understood. Herein we show that somatodendritic sorting of various transmembrane receptors in rat hippocampal neurons is mediated by recognition of signals within the cytosolic domains of the proteins by the µ1A subunit of the adaptor protein-1 (AP-1) complex. This complex, in conjunction with clathrin, functions in the neuronal soma to exclude somatodendritic proteins from axonal transport carriers. Perturbation of this process affects dendritic spine morphology and decreases the number of synapses. These findings highlight the primary recognition event that underlies somatodendritic sorting and contribute to the evolving view of AP-1 as a global regulator of cell polarity.
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