High-resolution structural characterization of a helical alpha/beta-peptide foldamer bound to the anti-apoptotic protein Bcl-xL.
High-resolution structural characterization of a helical alpha/beta-peptide foldamer bound to the anti-apoptotic protein Bcl-xL.
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DOI：
10.1002/anie.200805761
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发表时间：
2009
影响因子：
16.6
通讯作者：
Fairlie, W. Douglas
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee, Erinna F.;Sadowsky, Jack D.;Smith, Brian J.;Czabotar, Peter E.;Peterson-Kaufman, Kimberly J.;Colman, Peter M.;Gellman, Samuel H.;Fairlie, W. Douglas
发表在 Angewandte Chemie 上的文章的理由：许多小组目前正在探索 Foldamers 作为蛋白质-蛋白质相互作用的拮抗剂。在这里，我们报告了折叠体与其靶蛋白（抗凋亡蛋白 Bcl-xL）复合的第一个高分辨率结构。该结构表明α/β-肽折叠体可以准确地模拟天然肽配体，并且β-氨基酸残基可以在结合界面处形成独特的接触。该结构信息为设计具有增强的 Bcl-xL 结合特性的折叠体提供了基础，更一般地说，鼓励继续努力开发其他蛋白质-蛋白质相互作用的折叠体抑制剂。
Justification for article appearing in Angewandte Chemie: Foldamers are currently being explored by a number of groups as antagonists of protein-protein interactions. Here we report the first high-resolution structure of a foldamer in complex with its target protein, the anti-apoptotic protein Bcl-xL. The structure demonstrates that α/β-peptide foldamers can accurately mimic natural peptide ligands and that the β-amino acid residues can make unique contacts at the binding interface. This structural information provides a basis for the design of foldamers with enhanced Bcl-xL-binding properties and, more generally, encouragement for continued efforts to develop foldameric inhibitors of other protein-protein interactions.
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