Identifying modulators of protein-protein interactions using photonic crystal biosensors.
Identifying modulators of protein-protein interactions using photonic crystal biosensors.
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DOI：
10.1021/ja907066r
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发表时间：
2009-12-30
影响因子：
15
通讯作者：
Hergenrother, Paul J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Heeres, James T.;Kim, Seok-Ho;Leslie, Benjamin J.;Lidstone, Erich A.;Cunningham, Brian T.;Hergenrother, Paul J.
蛋白质相互作用的抑制剂和激活剂作为生物探针和药物制剂是有价值的，但往往难以识别。在这里，我们描述了一种基于光子晶体（PC）生物传感器的高通量测定，用于鉴定蛋白质-蛋白质相互作用的调节剂。通过使用d -生物素-三- nta （BTN）杂化化合物，任何his6标记的蛋白都可以固定在PC生物传感器表面。结合蛋白与其同源伙伴的结合是通过峰值波长值的移动来检测的。我们用三种蛋白对（caspase-9-XIAP, caspase-7-XIAP, FKBP12-FRB）及其小分子调节剂证明了这一实验。
Inhibitors and activators of protein-protein interactions are valuable as biological probes and medicinal agents, but are often difficult to identify. Herein we describe a high-throughput assay, based upon photonic crystal (PC) biosensors, for the identification of modulators of protein—protein interactions. Through the use of a D-biotin-tris-NTA (BTN) hybrid compound, any His6-tagged protein can be immobilized on the surface of a PC biosensor. Binding of the bound protein to its cognate partner is detected via a shift in the peak wavelength value. We demonstrate this assay with three protein-protein pairs (caspase-9—XIAP, caspase-7—XIAP, FKBP12-FRB) and their small molecule modulators.
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