Phospho.ELM: a database of experimentally verified phosphorylation sites in eukaryotic proteins.
Phospho.ELM: a database of experimentally verified phosphorylation sites in eukaryotic proteins.
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DOI：
10.1186/1471-2105-5-79
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发表时间：
2004-06-22
影响因子：
3
通讯作者：
Gibson TJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Diella F;Cameron S;Gemünd C;Linding R;Via A;Kuster B;Sicheritz-Pontén T;Blom N;Gibson TJ
翻译如下：
翻译后磷酸化是最常见的蛋白质修饰之一。磷酸丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸残基在许多细胞过程的调控中起着关键作用。关于蛋白质磷酸化的研究报告数量迅速增长，这表明普遍需要一个专门针对磷酸化的准确数据库，以便提供有关磷酸化蛋白质的易于检索的信息。
Phospho.ELM是一种新的资源，它包含从文献中手动整理的经过实验验证的磷酸化位点，并且是作为ELM（真核生物线性基序）资源的一部分而开发的。Phospho.ELM构成了研究团体可获取的最大的可搜索的磷酸化位点集合。Phospho.ELM条目存储有关底物蛋白质的信息，包括已知被细胞激酶磷酸化的残基的确切位置。其他注释包括文献参考、亚细胞区室、组织分布、有关所涉及的信号通路的信息以及到分子相互作用数据库MINT的链接。Phospho.ELM 2.0版包含556种磷酸化蛋白质的1703个磷酸化位点实例。
对于研究蛋白质磷酸化位点的分子生物学家以及开发磷酸化反应特异性计算预测的生物信息学家来说，Phospho.ELM都将是一个有价值的工具。
Post-translational phosphorylation is one of the most common protein modifications. Phosphoserine, threonine and tyrosine residues play critical roles in the regulation of many cellular processes. The fast growing number of research reports on protein phosphorylation points to a general need for an accurate database dedicated to phosphorylation to provide easily retrievable information on phosphoproteins. Phospho.ELM is a new resource containing experimentally verified phosphorylation sites manually curated from the literature and is developed as part of the ELM (Eukaryotic Linear Motif) resource. Phospho.ELM constitutes the largest searchable collection of phosphorylation sites available to the research community. The Phospho.ELM entries store information about substrate proteins with the exact positions of residues known to be phosphorylated by cellular kinases. Additional annotation includes literature references, subcellular compartment, tissue distribution, and information about the signaling pathways involved as well as links to the molecular interaction database MINT. Phospho.ELM version 2.0 contains 1703 phosphorylation site instances for 556 phosphorylated proteins. Phospho.ELM will be a valuable tool both for molecular biologists working on protein phosphorylation sites and for bioinformaticians developing computational predictions on the specificity of phosphorylation reactions.
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