Protease activity of PprI facilitates DNA damage response: Mn2+-dependence and substrate sequence-specificity of the proteolytic reaction.
Protease activity of PprI facilitates DNA damage response: Mn2+-dependence and substrate sequence-specificity of the proteolytic reaction.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0122071
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Hua Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang Y;Xu Q;Lu H;Lin L;Wang L;Xu H;Cui X;Zhang H;Li T;Hua Y
极端细菌耐辐射球菌对电离辐射表现出非凡的抵抗力。以前的研究证实，一种名为PPRI的蛋白质，只存在于Deinoins-Thermus家族中，作为一个总的开关，协调参与细胞辐射抗性的一些DNA损伤反应(DDR)蛋白的表达。在这里，我们证明了PPRI的调节机制依赖于它对DdrO的依赖于Mn(2+)的蛋白酶活性，DdrO是一种抑制DDR基因表达的转录因子。PPRI裂解位点周围的识别序列特异性对于体内DNA损伤修复是必不可少的。PPRI和DdrO介导了一种新的DNA损伤反应途径，不同于在辐射敏感细菌大肠杆菌中发现的经典的LexA介导的SOS反应系统。这种PPRI介导的途径对于耐辐射是必不可少的，因此它的阐明极大地促进了我们对这种神奇生物体中DNA损伤修复机制的理解。
The extremophilic bacterium Deinococcus radiodurans exhibits an extraordinary resistance to ionizing radiation. Previous studies established that a protein named PprI, which exists only in the Deinococcus-Thermus family, acts as a general switch to orchestrate the expression of a number of DNA damage response (DDR) proteins involved in cellular radio-resistance. Here we show that the regulatory mechanism of PprI depends on its Mn(2+)-dependent protease activity toward DdrO, a transcription factor that suppresses DDR genes’ expression. Recognition sequence-specificity around the PprI cleavage site is essential for DNA damage repair in vivo. PprI and DdrO mediate a novel DNA damage response pathway differing from the classic LexA-mediated SOS response system found in radiation-sensitive bacterium Escherichia coli. This PprI-mediated pathway in D. radiodurans is indispensable for its extreme radio-resistance and therefore its elucidation significantly advances our understanding of the DNA damage repair mechanism in this amazing organism.
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10.1016/s0006-291x(03)00965-3
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