Regulated spatial organization and sensitivity of cytosolic protein oxidation in Caenorhabditis elegans.
Regulated spatial organization and sensitivity of cytosolic protein oxidation in Caenorhabditis elegans.
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DOI：
10.1038/ncomms6020
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发表时间：
2014-09-29
影响因子：
16.6
通讯作者：
Apfeld, Javier
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Romero-Aristizabal, Catalina;Marks, Debora S.;Fontana, Walter;Apfeld, Javier
细胞通过在半胱氨酸巯基之间可逆形成二硫键来调节蛋白质活性，从而响应氧化还原事件来调节其行为。然而，在多细胞生物中，这些修饰的空间和时间控制仍然知之甚少。在这里，我们测量了活C中的蛋白质巯基-二硫键平衡。elegans使用遗传编码的氧化还原传感器，发现它对组织是特异性的，并且在组织内空间上形成图案。胰岛素信号在这两个水平上调节传感器的氧化。出乎意料的是，我们发现，同基因的个人表现出很大的差异，在传感器的巯基-二硫键平衡。这种变化与谷胱甘肽作为主要细胞氧化还原缓冲剂的一般观点形成对比。事实上，我们的工作表明，谷胱甘肽将其氧化水平的微小变化转化为氧化还原电位的巨大变化。因此，我们建议，谷胱甘肽促进敏感控制的巯基二硫键平衡的靶蛋白在细胞氧化还原事件。
Cells adjust their behavior in response to redox events by regulating protein activity through the reversible formation of disulfide bridges between cysteine thiols. However, the spatial and temporal control of these modifications remains poorly understood in multicellular organisms. Here, we measured the protein thiol-disulfide balance in live C. elegans using a genetically-encoded redox sensor and found that it is specific to tissues and patterned spatially within a tissue. Insulin signaling regulates the sensor's oxidation at both of these levels. Unexpectedly, we found that isogenic individuals exhibit large differences in the sensor's thiol-disulfide balance. This variation contrasts with the general view that glutathione acts as the main cellular redox buffer. Indeed, our work suggests that glutathione converts small changes in its oxidation level into large changes in its redox potential. We therefore propose that glutathione facilitates the sensitive control of the thioldisulfide balance of target proteins in response to cellular redox events.
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