Dual interaction of the Hsp70 J-protein cochaperone Zuotin with the 40S and 60S ribosomal subunits.
Dual interaction of the Hsp70 J-protein cochaperone Zuotin with the 40S and 60S ribosomal subunits.
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DOI：
10.1038/nsmb.3299
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发表时间：
2016-11
影响因子：
16.8
通讯作者：
Craig, Elizabeth A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee, Kanghyun;Sharma, Ruchika;Shrestha, Om Kumar;Bingman, Craig A.;Craig, Elizabeth A.
核糖体相关J蛋白-Hsp 70分子伴侣促进新生多肽折叠和正常翻译保真度虽然已知跨越核糖体亚基，但对J蛋白Zuo 1功能的了解有限。新的结构和交联数据允许酿酒酵母Zuo 1在60 S多肽出口位点附近更精确地定位，指向与核糖体蛋白eL 31和25 S rRNA螺旋24的相互作用。60 S相互作用和亚基跨越螺旋之间的连接是一个铰链，将Zuo 1定位在40 S上，但可容纳亚基旋转。Zuo 1的C端与40 S之间的相互作用通过螺旋44的18 S rRNA扩展片段12（ES 12）发生，其起源于解码位点。Zuo 1的ES 12或C末端的缺失改变了终止密码子通读和−1移码。我们的研究提供了深入了解这种共翻译分子伴侣系统可以监测解码位点的活动和新生多肽转运，从而协调蛋白质的翻译和折叠。
Ribosome-associated J protein-Hsp70 chaperones promote nascent polypeptide folding and normal translational fidelity. Though known to span the ribosome subunits, understanding of J protein Zuo1 function is limited. New structural and crosslinking data allow more precise positioning of Saccharomyces cerevisiae Zuo1 near the 60S polypeptide exit site, pointing to interactions with ribosomal protein eL31 and 25S rRNA helix 24. The junction between the 60S-interacting and subunit-spanning helices is a hinge, positioning Zuo1 on the 40S, yet accommodating subunit rotation. Interaction between C-terminus of Zuo1 and 40S occurs via 18S rRNA expansion segment 12 (ES12) of helix 44, which originates at the decoding site. Deletions in either ES12 or C-terminus of Zuo1 alter stop codon readthrough and −1 frameshifting. Our study offers insight into how this cotranslational chaperone system may monitor decoding site activity and nascent polypeptide transit, thereby coordinating protein translation and folding.
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影响因子：
64.5
作者：
Nakatogawa, H;Ito, K
通讯作者：
Ito, K
影响因子：
56.9
作者：
Hundley, HA;Walter, W;Craig, EA
通讯作者：
Craig, EA
DOI：
10.1073/pnas.0504400102
发表时间：
2005-07-19
影响因子：
11.1
作者：
Otto, H;Conz, C;Rospert, S
通讯作者：
Rospert, S
影响因子：
16.8
作者：
Huang, P;Gautschi, M;Craig, EA
通讯作者：
Craig, EA
影响因子：
64.5
作者：
NELSON, RJ;ZIEGELHOFFER, T;CRAIG, EA
通讯作者：
CRAIG, EA