O-linked glycosylation sites profiling in Mycobacterium tuberculosis culture filtrate proteins.
O-linked glycosylation sites profiling in Mycobacterium tuberculosis culture filtrate proteins.
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DOI：
10.1016/j.jprot.2013.05.011
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发表时间：
2014-01-31
影响因子：
3.3
通讯作者：
Hess S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith GT;Sweredoski MJ;Hess S
结核分枝杆菌 (Mtb) 引起结核病，这是全世界致命传染病的主要原因之一。病原体 Mtb 与其宿主之间的细胞间识别部分是由糖基化蛋白介导的。到目前为止，Mtb 中的糖蛋白尚未得到充分研究，并且仅描述了极少数糖蛋白的糖基化位点，例如富含丙氨酸和脯氨酸的分泌蛋白 apa、超氧化物歧化酶 SODC、脂蛋白 lpqH 和 MPB83/MPT83。在这项研究中，使用液相色谱-质谱方法和生物信息学分析研究了结核分枝杆菌培养物滤液中的糖基化蛋白质。为了验证糖蛋白的存在，采用了多种策略，包括碰撞诱导解离、高能碰撞解离和电子转移解离技术，以及涉及糖基化部分的中性丢失搜索的生物信息学分析。经过广泛的数据整理，我们结合质谱技术对从培养物滤液蛋白收集的数据集报告了 13 种 Mtb 糖蛋白的糖基化位点。这是第一个在全球范围内鉴定分枝杆菌培养滤液蛋白 (CFP) 糖基化位点的糖蛋白组学研究。
Mycobacterium tuberculosis (Mtb) causes tuberculosis, one of the leading causes of fatal infectious diseases worldwide. Cell-cell recognition between the pathogen Mtb and its host are mediated in part by glycosylated proteins. So far, glycoproteins in Mtb are understudied and for only very few glycoproteins glycosylation sites have been described, e.g., alanine and proline rich secreted protein apa, superoxide dismutase SODC, lipoprotein lpqH and MPB83/MPT83. In this study, glycosylated proteins in Mtb culture filtrate were investigated using liquid chromatography-mass spectrometry approaches and bioinformatic analyses. To validate the presence of glycoproteins, several strategies were pursued including collision induced dissociation, high energy collision dissociation and electron transfer dissociation techniques, and bioinformatics analyses involving a neutral loss search for glycosylated moieties. After extensive data curation, we report glycosylation sites for thirteen Mtb glycoproteins using a combination of mass spectrometry techniques on a dataset collected from culture filtrate proteins. This is the first glycoproteomics study identifying glycosylation sites on mycobacterial culture filtrate proteins (CFP) on a global scale.
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