Insulin-like Growth Factor-binding Protein 5 Complexes with the Acid-labile Subunit
Insulin-like Growth Factor-binding Protein 5 Complexes with the Acid-labile Subunit
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胰岛素样生长因子结合蛋白 5 与酸不稳定亚基复合物
DOI：
--
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发表时间：
1998
影响因子：
4.8
通讯作者：
R. Baxter
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Twigg;M. Kiefer;J. Zapf;R. Baxter
我们最近已经表明胰岛素样生长因子（IGF）结合蛋白5与IGF-I或IGF-II和酸不稳定亚基（ALS）形成三元复合物（Twigg，S. M.，和巴克斯特，R. C.（1998）J.Biol.Chem.273，6074 - 6079）。由于IGF结合蛋白3（IGFBP-3）通过其碱性羧基末端结构域与ALS结合，我们测试了IGFBP-5中存在的同源区域是否参与IGFBP-5与ALS的结合。通过重组人IGF-BP-5和IGFBP-6之间的羧基末端结构域交换产生嵌合肽，产生两种IGFBP肽，命名为5 - 5 - 6和6 - 6 - 5。通过免疫沉淀和Superose色谱法测定，6 - 6 - 5形成三元复合物，尽管不如IGF-BP-5有效。与此相反，5 - 5 - 6，像IGFBP-6，没有形成三元复合物，通过这些方法。而6 - 6 - 5，像IGFBP-6一样，明显偏好与IGF-II而不是IGF-I形成二元复合物，它与IGF-I更有效地形成三元复合物，像IGF-BP-5。糖胺聚糖肝素和硫酸乙酰肝素通过其碱性羧基末端结构域与IGFBP-5结合。在高浓度下，这些糖胺聚糖抑制ALS与二元复合物IGF-BP-5的结合。此外，在不存在IGF的情况下，IGFBP-5（代表碱性羧基末端序列IGFBP-5的合成肽（201 - 218））和相应的IGFBP-3碱性序列IGFBP-3（215 - 232），与具有与IGFBP-5相同组成的随机序列合成肽（201 - 218）一样，对ALS与共价IGF-IGFBP-5复合物的结合进行弱竞争。这些发现与IGFBP-5上的碱性羧基末端结构域是IGFBP-5中结合ALS的主要位点一致。
We have recently shown that insulin-like growth factor (IGF)-binding protein 5 forms ternary complexes with IGF-I or IGF-II and the acid-labile subunit (ALS) (Twigg, S. M., and Baxter, R. C. (1998) J. Biol. Chem. 273, 6074–6079). Because IGF-binding protein 3 (IGFBP-3) binds to ALS through its basic carboxyl-terminal domain, we tested whether a homologous region present in IGFBP-5 is involved in IGFBP-5 binding to ALS. Chimeric peptides were generated by carboxyl-terminal domain interchange between recombinant human IGF-BP-5 and IGFBP-6, producing two IGFBP peptides designated 5-5-6 and 6-6-5. Determined by immunoprecipitation and by Superose chromatography, 6-6-5 formed ternary complexes, albeit less potently than IGF-BP-5. In contrast, 5-5-6, like IGFBP-6, did not form ternary complexes by these methods. Whereas 6-6-5, like IGFBP-6, had a marked preference for binary complex formation with IGF-II rather than IGF-I, it formed ternary complexes more efficiently with IGF-I, like IGF-BP-5. The glycosaminoglycans heparin and heparan sulfate bind to IGFBP-5 through its basic carboxyl-terminal domain. At high concentrations, these glycosaminoglycans inhibited ALS binding to binary complexed IGF-BP-5. In addition, in the absence of IGFs, IGFBP-5, a synthetic peptide representing the basic carboxyl-terminal sequence IGFBP-5(201–218), and the corresponding IGFBP-3 basic sequence IGFBP-3(215–232), competed weakly for ALS binding to covalent IGF–IGFBP-5 complex, as did a random-sequence synthetic peptide with the same composition as IGFBP-5(201–218). These findings are consistent with the basic carboxyl-terminal domain on IGFBP-5 being the principal site in IGFBP-5 that binds to ALS.
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胰岛素样生长因子结合蛋白6的分离和分子克隆。
DOI：
10.1210/mend-5-7-938
发表时间：
1991
期刊：
Molecular endocrinology (Baltimore, Md.)
影响因子：
--
作者：
Shimasaki,S;Gao,L;Shimonaka,M;Ling,N
通讯作者：
Ling,N
DOI：
10.1073/pnas.94.24.12981
发表时间：
1997-11-25
影响因子：
11.1
作者：
Kim, HS;Nagalla, SR;Rosenfeld, RG
通讯作者：
Rosenfeld, RG
羊水来源的胰岛素样生长因子结合蛋白的纯化制剂含有具有生物活性的多聚体形式。
影响因子：
4.8
作者：
Busby,WH;Hossenlopp,P;Binoux,M;Clemmons,DR
通讯作者：
Clemmons,DR
影响因子：
20.3
作者：
John I. Jones;D. Clemmons
通讯作者：
John I. Jones;D. Clemmons
来自人血浆的哇巴因结合蛋白。
DOI：
10.1161/01.hyp.0000027134.14160.1d
发表时间：
2002
期刊：
Hypertension (Dallas, Tex. : 1979)
影响因子：
--
作者：
Parhami-Seren,Behnaz;Haberly,Richard;Margolies,MichaelN;HaupertJr,GarnerT
通讯作者：
HaupertJr,GarnerT