Confirmation of the hierarchical folding of RNase H: a protein engineering study
Confirmation of the hierarchical folding of RNase H: a protein engineering study
复制标题
RNase H 分层折叠的确认：蛋白质工程研究
DOI：
10.1038/12277
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
S. Marqusee
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tanya M. Raschke;Joan Kho;S. Marqusee
核糖核酸酶H的动力学中间体结构化在蛋白质的核心区域。为了探讨该中间体在RNase H折叠中的作用，研究了天然状态稳定性改变的突变蛋白质的折叠动力学。折叠核心内的突变使动力学中间体不稳定，并以与强制性中间体模型一致的方式缓慢重折叠。然而，折叠核心外的突变不影响动力学中间体的稳定性，但会扰乱天然状态和过渡状态。这些结果表明，在中间体中形成的相互作用持续在过渡和天然状态，RNase H折叠通过分级机制。
The kinetic intermediate of RNase H is structured in a core region of the protein. To probe the role of this intermediate in the folding of RNase H, the folding kinetics of mutant proteins with altered native state stabilities were investigated. Mutations within the folding core destabilize the kinetic intermediate and slow refolding in a manner consistent with an obligatory intermediate model. Mutations outside of the folding core, however, do not affect the stability of the kinetic intermediate but do perturb the native state and transition state. These results indicate that interactions formed in the intermediate persist in the transition and native states and that RNase H folds through a hierarchical mechanism.
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影响因子：
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作者：
YANG, W;HENDRICKSON, WA;SATOW, Y
通讯作者：
SATOW, Y
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DOI：
10.1021/bi9611671
发表时间：
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期刊：
Biochemistry.
影响因子：
--
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通讯作者：
BOLEN, DW