Tau Acts in Concert With Kinase/Phosphatase Underlying Synaptic Dysfunction.
Tau Acts in Concert With Kinase/Phosphatase Underlying Synaptic Dysfunction.
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Tau 蛋白与突触功能障碍中的激酶/磷酸酶协同作用
DOI：
10.3389/fnagi.2022.908881
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发表时间：
2022
影响因子：
4.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
阿尔茨海默病（Alzheimer's disease，AD）以两种病理特征为特征：由微管相关蛋白tau形成的神经元缠结（neuroendocrinary tangles，NFT）和淀粉样蛋白β（amyloid-β，Aβ）的异常积聚。多种证据表明，突触tau蛋白是AD病理学的重要事实，特别是在AD的非常早期阶段。在本综述中，我们讨论了tau蛋白磷酸化，这是至关重要的树突定位的tau蛋白和突触可塑性。本文综述了与tau蛋白突触功能相关的激酶和磷酸酶。我们还回顾了这些激酶和磷酸酶对tau相关突触缺陷的协同作用。我们的目标是为AD的治疗开辟一个新的视角。
Alzheimer's disease (AD) is characterized by two pathological features: neurofibrillary tangles (NFTs), formed by microtubule-associated protein tau, and abnormal accumulation of amyloid-β (Aβ). Multiple evidence placed synaptic tau as the vital fact of AD pathology, especially at the very early stage of AD. In the present review, we discuss tau phosphorylation, which is critical for the dendritic localization of tau and synaptic plasticity. We review the related kinases and phosphatases implicated in the synaptic function of tau. We also review the synergistic effects of these kinases and phosphatases on tau-associated synaptic deficits. We aim to open a new perspective on the treatment of AD.
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