Tumour suppressor SIRT3 deacetylates and activates manganese superoxide dismutase to scavenge ROS.
Tumour suppressor SIRT3 deacetylates and activates manganese superoxide dismutase to scavenge ROS.
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肿瘤抑制因子 SIRT3 脱乙酰并激活锰超氧化物歧化酶清除 ROS
DOI：
10.1038/embor.2011.65
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发表时间：
2011-06
期刊：
影响因子：
7.7
通讯作者：
Xiong, Yue
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen, Yaohui;Zhang, Jinye;Lin, Yan;Lei, Qunying;Guan, Kun-Liang;Zhao, Shimin;Xiong, Yue
线粒体锰超氧化物歧化酶（SOD2）是一种重要的抗氧化酶，其缺乏与多种人类疾病相关。已知SOD2的主要调控方式是通过转录激活。在此，我们报道SOD2在赖氨酸68位被乙酰化，且这种乙酰化会降低SOD2的活性。线粒体去乙酰化酶SIRT3与SOD2结合，使其去乙酰化并激活它。活性氧（ROS）水平的升高刺激SIRT3转录，导致SOD2去乙酰化和激活。SIRT3的共表达协同增强了SOD2介导的ROS减少，但SIRT3的缺失会抵消这种作用。这些结果揭示了一种新的SOD2翻译后调控方式，即通过乙酰化以及依赖SIRT3的去乙酰化来应对氧化应激。
Mitochondria manganese superoxide dismutase (SOD2) is an important antioxidant enzyme, deficiency of which is associated with various human diseases. The known primary regulation of SOD2 is through transcriptional activation. Here, we report that SOD2 is acetylated at Lys 68 and that this acetylation decreases SOD2 activity. Mitochondrial deacetylase SIRT3 binds to, deacetylates and activates SOD2. Increase of reactive oxygen species (ROS) levels stimulates SIRT3 transcription, leading to SOD2 deacetylation and activation. SOD2-mediated ROS reduction is synergistically increased by SIRT3 co-expression, but is cancelled by SIRT3 depletion. These results reveal a new post-translational regulation of SOD2 by means of acetylation and SIRT3-dependent deacetylation in response to oxidative stress.
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