Eisenia fetida protease-III-1 functions in both fibrinolysis and fibrogenesis.
Eisenia fetida protease-III-1 functions in both fibrinolysis and fibrogenesis.
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DOI：
10.1155/2007/97654
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发表时间：
2007
影响因子：
--
通讯作者：
He RQ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhao J;Pan R;He J;Liu Y;Li DF;He RQ
近年来，人们对蚯蚓蛋白酶-III-1(EF P-III-1)的纤溶功能进行了研究。在这里，我们发现EFP-III-1不仅在纤维蛋白原溶解中起作用，而且在纤维化形成中也起作用。我们使用EF P-III-1来降解纤维蛋白原，激活纤溶酶原和凝血酶原。根据水解物的N-末端序列，EFP-III-1能特异性识别精氨酸和赖氨酸的羧基位置。纤维蛋白原图谱和氨基酸序列分析表明，该同工酶能切割纤维蛋白原的α、β和伽马链，表现出较高的α纤维蛋白原酶活性、中等的β纤维蛋白原酶活性和较低的γ纤维蛋白原酶活性。有趣的是，EF P-III-1激活纤溶酶原并释放活性纤溶酶，提示具有tPA样功能。此外，EF P-III-1对凝血酶原具有Xa因子样活性，产生α-凝血酶。EFP-III-1具有激活凝血酶原和催化纤维蛋白原溶解的双重作用，提示其可能在促凝和抗凝的平衡中发挥作用。
The fibrinolytic function of earthworm protease-III-1 (Ef P-III-1) has been studied in recent years. Here, we found that Ef P-III-1 acted not only in fibrinogenolysis, but also in fibrogenesis. We have used Ef P-III-1 to hydrolyze fibrinogen, and to activate plasminogen and prothrombin. Based on the N-terminal sequences of the hydrolytic fragments, Ef P-III-1 was showed to specifically recognize the carboxylic sites of arginine and lysine. Analyses by fibrinogenolysis mapping and amino acid sequencing revealed that the isozyme could cleave the alpha, beta, and gamma chains of fibrinogen, showing a high α-fibrinogenase, moderate β-fibrinogenase, and low γ-fibrinogenase activities. Interestingly, Ef P-III-1 activated plasminogen and released active plasmin, suggesting a tPA-like function. Furthermore, Ef P-III-1 showed a factor Xa-like function on prothrombin, producing alpha-thrombin. The function in both activating prothrombin and catalyzing fibrinogenolysis suggests that Ef P-III-1 may play a role in the balance between procoagulation and anticoagulation.
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