Transient oligomerization of the SARS-CoV N protein--implication for virus ribonucleoprotein packaging.
Transient oligomerization of the SARS-CoV N protein--implication for virus ribonucleoprotein packaging.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0065045
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Huang TH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chang CK;Chen CM;Chiang MH;Hsu YL;Huang TH
严重急性呼吸综合征冠状病毒（SARS CoV）的核衣壳（N）磷蛋白将病毒基因组包装成螺旋状的核糖核衣壳，并在病毒自组装过程中起着重要作用。N蛋白由散布在固有无序区域之间的两个结构域组成，并通过C-末端结构域（CTD）二聚化。该蛋白质的一个关键活性是通过利用二聚体作为结构单元在衣壳形成期间寡聚化的能力，但这种活性的结构和机制基础尚未得到很好的理解。通过二硫键捕获技术，我们测量了具有策略性定位的半胱氨酸残基的N蛋白突变体的瞬时寡聚体的量，并表明CTD在溶液中充当主要的瞬时寡聚化结构域。该数据与晶体中观察到的N蛋白的螺旋低聚物堆积模型一致。对寡聚行为的系统研究表明，通过改变溶液盐浓度或磷酸化模拟突变来改变分子间静电排斥会影响寡聚倾向。我们提出了一个生物物理机制，静电排斥作为一个开关来调节N蛋白寡聚化。
The nucleocapsid (N) phosphoprotein of the severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV) packages the viral genome into a helical ribonucleocapsid and plays a fundamental role during viral self-assembly. The N protein consists of two structural domains interspersed between intrinsically disordered regions and dimerizes through the C-terminal structural domain (CTD). A key activity of the protein is the ability to oligomerize during capsid formation by utilizing the dimer as a building block, but the structural and mechanistic bases of this activity are not well understood. By disulfide trapping technique we measured the amount of transient oligomers of N protein mutants with strategically located cysteine residues and showed that CTD acts as a primary transient oligomerization domain in solution. The data is consistent with the helical oligomer packing model of N protein observed in crystal. A systematic study of the oligomerization behavior revealed that altering the intermolecular electrostatic repulsion through changes in solution salt concentration or phosphorylation-mimicking mutations affects oligomerization propensity. We propose a biophysical mechanism where electrostatic repulsion acts as a switch to regulate N protein oligomerization.
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DOI：
10.1016/j.str.2005.08.021
发表时间：
2005-12
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Fan H;Ooi A;Tan YW;Wang S;Fang S;Liu DX;Lescar J
通讯作者：
Lescar J
影响因子：
2.9
作者：
Ceres, P;Zlotnick, A
通讯作者：
Zlotnick, A
影响因子：
2.9
作者：
Huang, QL;Yu, LP;Olejniczak, ET
通讯作者：
Olejniczak, ET
影响因子：
2.9
作者：
Luo, Haibin;Chen, Jing;Jiang, Hualiang
通讯作者：
Jiang, Hualiang
SARS冠状病毒核蛋白质蛋白的C末端二聚体的溶液结构通过SAIL-NMR方法溶液。
影响因子：
5.6
作者：
Takeda M;Chang CK;Ikeya T;Güntert P;Chang YH;Hsu YL;Huang TH;Kainosho M
通讯作者：
Kainosho M