Biotinylation is a natural, albeit rare, modification of human histones.
Biotinylation is a natural, albeit rare, modification of human histones.
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DOI：
10.1016/j.ymgme.2011.08.030
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发表时间：
2011-12
影响因子：
3.8
通讯作者：
Zempleni, Janos
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kuroishi, Toshinobu;Rios-Avila, Luisa;Pestinger, Valerie;Wijeratne, Subhashinee S. K.;Zempleni, Janos
先前的研究表明，组蛋白 H3 和 H4 在全羧化酶合成酶 (HCS) 的催化下，通过与维生素生物素的结合进行翻译后修饰。尽管生物素化组蛋白是一种罕见的表观遗传标记，但它多次被证明在重复区域和抑制基因座中富集，参与维持基因组稳定性和基因调控。最近，一组研究人员未能检测到生物素化组蛋白，并提出生物素化不是组蛋白的自然修饰，而是一种检测伪影。在这里，我们描述了实验结果，包括各种分析方案、抗体、细胞系、组蛋白类别和放射性示踪剂的比较。这些研究提供了明确的证据，表明生物素化是一种天然的、尽管罕见的组蛋白修饰。不到 0.001% 的人类组蛋白 H3 和 H4 被生物素化，这引起了人们的担忧，即丰度可能太低而无法在体内引起生物效应。我们整合了本研究、之前的研究和正在进行的研究工作的信息，提出了一种新的工作模型，其中生物效应是由 HCS 在染色质多蛋白复合物中的作用引起的。在此模型中，HCS 在染色质中的对接导致生物素偶尔与组蛋白结合，作为 HCS 结合位点的示踪剂。
Previous studies suggest that histones H3 and H4 are posttranslationally modified by binding of the vitamin biotin, catalyzed by holocarboxylase synthetase (HCS). Albeit a rare epigenetic mark, biotinylated histones were repeatedly shown to be enriched in repeat regions and repressed loci, participating in the maintenance of genome stability and gene regulation. Recently, a team of investigators failed to detect biotinylated histones and proposed that biotinylation is not a natural modification of histones, but rather an assay artifact. Here, we describe the results of experiments, including the comparison of various analytical protocols, antibodies, cell lines, classes of histones, and radiotracers. These studies provide unambiguous evidence that biotinylation is a natural, albeit rare, histone modification. Less than 0.001% of human histones H3 and H4 are biotinylated, raising concerns that the abundance might too low to elicit biological effects in vivo. We integrated information from this study, previous studies, and ongoing research efforts to present a new working model in which biological effects are caused by a role of HCS in multiprotein complexes in chromatin. In this model, docking of HCS in chromatin causes the occasional binding of biotin to histones as a tracer for HCS binding sites.
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影响因子：
5.4
作者：
Kobza, K;Camporeale, G;Zempleni, J
通讯作者：
Zempleni, J
影响因子：
4.2
作者：
Manthey, KC;Griffin, JB;Zempleni, J
通讯作者：
Zempleni, J
DOI：
10.1046/j.0014-2956.2001.02481.x
发表时间：
2001-10-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
Stanley, JS;Griffin, JB;Zempleni, J
通讯作者：
Zempleni, J
影响因子：
2.9
作者：
Bailey, L. M.;Ivanov, R. A.;Polyak, S. W.
通讯作者：
Polyak, S. W.
影响因子：
4.2
作者：
Takechi, Ryusuke;Taniguchi, Ayumi;Watanabe, Toshiaki
通讯作者：
Watanabe, Toshiaki