A labile pool of IQGAP1 disassembles endothelial adherens junctions.
A labile pool of IQGAP1 disassembles endothelial adherens junctions.
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DOI：
10.3390/ijms140713377
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发表时间：
2013-06-27
影响因子：
5.6
通讯作者：
Tan W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yuan Z;Zhang W;Tan W
粘附分子在内皮细胞活化和血管生成中起重要作用。在这里，我们确定了IQGAP1在调节内皮粘附连接中的功能作用。发现VE-cadherin与肌动蛋白丝相关，因此稳定，但细胞间连接处的IQGAP1不与肌动蛋白丝结合，因此不稳定。GFP标记的VE-α-catenin的表达增加了HUVEC单层的电阻，并降低了细胞间连接处的内源性不稳定的IQGAP1。内源性IQGAP1的敲低通过增加VE-cadherin与P120和β-catenin的关联来增强HUVECs的细胞间粘附。IQGAP1敲低也降低了N-cadherin与P120和β-catenin的相互作用。总之，这些结果表明，细胞间连接处的一个不稳定的IQGAP1库会破坏粘附连接，从而损害内皮细胞-细胞粘附。
Adhesion molecules are known to play an important role in endothelial activation and angiogenesis. Here we determined the functional role of IQGAP1 in the regulation of endothelial adherens junctions. VE-cadherin is found to be associated with actin filaments and thus stable, but IQGAP1 at intercellular junctions is not bound to actin filaments and thus labile. Expression of GFP labeled VE-α-catenin is shown to increase the electrical resistance across HUVEC monolayers and diminishes endogenous labile IQGAP1 at the intercellular junctions. Knockdown of endogenous IQGAP1 enhances intercellular adhesion in HUVECs by increasing the association of VE-cadherin with P120 and β-catenin. IQGAP1 knockdown also decreases the interaction of N-cadherin with P120 and β-catenin. Together, these results suggest that a labile pool of IQGAP1 at intercellular junctions disassembles adherens junctions and thus impairs endothelial cell-cell adhesion.
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影响因子：
3.7
作者：
Wegener, J;Keese, CR;Giaever, I
通讯作者：
Giaever, I
影响因子：
4.8
作者：
Ohkubo, T;Ozawa, M
通讯作者：
Ozawa, M
DOI：
10.1073/pnas.96.17.9815
发表时间：
1999-08-17
影响因子：
11.1
作者：
Corada, M;Mariotti, M;Dejana, E
通讯作者：
Dejana, E
影响因子：
3.7
作者：
Urao N;Razvi M;Oshikawa J;McKinney RD;Chavda R;Bahou WF;Fukai T;Ushio-Fukai M
通讯作者：
Ushio-Fukai M
影响因子：
64.5
作者：
Yamada, S;Pokutta, S;Nelson, WJ
通讯作者：
Nelson, WJ