A cell cycle phosphoproteome of the yeast centrosome.
A cell cycle phosphoproteome of the yeast centrosome.
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DOI：
10.1126/science.1205193
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发表时间：
2011-06-24
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Winey M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Keck JM;Jones MH;Wong CC;Binkley J;Chen D;Jaspersen SL;Holinger EP;Xu T;Niepel M;Rout MP;Vogel J;Sidow A;Yates JR 3rd;Winey M
中心体组织两极有丝分裂纺锤体，中心体缺陷导致染色体不稳定。蛋白质的磷酸化调节中心体的功能，我们提供了完整的酵母中心体(18种蛋白质)的磷酸化的全面图谱。用质谱仪鉴定了不同细胞周期中心体上的297个磷酸化位点。我们观察到不同的磷酸调节模式，通过特定的蛋白激酶、磷酸化位点聚集和保守的磷酸化残基。在核心成分Spc42内突变所有8个细胞周期蛋白依赖激酶(CDK)导向的位点，会导致致命性和中心体组装减少。另一方面，γ-微管蛋白中一个保守的cdk位点突变(Tub4-S360D)导致有丝分裂延迟和后期纺锤体的异常延长。我们的工作确定了中心体生物学中这种显着的翻译后修饰的范围和复杂性，并提供了中心体功能中磷酸化控制的具体例子。
Centrosomes organize the bipolar mitotic spindle, and centrosomal defects cause chromosome instability. Protein phosphorylation modulates centrosome function, and we provide a comprehensive map of phosphorylation on intact yeast centrosomes (18 proteins). Mass spectrometry was used to identify 297 phosphorylation sites on centrosomes from different cell cycle stages. We observed different modes of phosphoregulation via specific protein kinases, phosphorylation site clustering, and conserved phosphorylated residues. Mutating all eight cyclin-dependent kinase (Cdk)–directed sites within the core component, Spc42, resulted in lethality and reduced centrosomal assembly. Alternatively, mutation of one conserved Cdk site within γ-tubulin (Tub4-S360D) caused mitotic delay and aberrant anaphase spindle elongation. Our work establishes the extent and complexity of this prominent posttranslational modification in centrosome biology and provides specific examples of phosphorylation control in centrosome function.
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