Isotopic Resolution of Protein Complexes up to 466 kDa Using Individual Ion Mass Spectrometry.
Isotopic Resolution of Protein Complexes up to 466 kDa Using Individual Ion Mass Spectrometry.
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DOI：
10.1021/acs.analchem.0c03282
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发表时间：
2021-02-09
影响因子：
7.4
通讯作者：
Kelleher NL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
McGee JP;Melani RD;Yip PF;Senko MW;Compton PD;Kafader JO;Kelleher NL
天然质谱法涉及将大的生物分子复合物转移到气相中，从而能够表征其组成和化学计量。然而，由残留溶剂化、离子加合物和翻译后修饰产生的分布重叠产生了高度的复杂性，通常在约150 kDa以上的质量下无法分辨。因此，天然质谱法将大大受益于完整蛋白质及其复合物的更高分辨率方法。通过电荷检测质谱法记录单个离子的质谱，我们报告了丙酮酸激酶（232 kDa）和β-半乳糖苷酶（466 kDa）的同位素分辨率，将高质量和高m/z的同位素分辨率极限分别扩展了>2.5倍和>1.6倍。
Native mass spectrometry involves transferring large biomolecular complexes into the gas phase, enabling the characterization of their composition and stoichiometry. However, the overlap in distributions created by residual solvation, ionic adducts, and post-translational modifications creates a high degree of complexity that typically goes unresolved at masses above ~150 kDa. Therefore, native mass spectrometry would greatly benefit from higher resolution approaches for intact proteins and their complexes. By recording mass spectra of individual ions via charge detection mass spectrometry, we report isotopic resolution for pyruvate kinase (232 kDa) and β-galactosidase (466 kDa), extending the limits of isotopic resolution for high mass and high m/z by >2.5-fold and >1.6-fold, respectively.
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影响因子：
7.4
作者：
Shaw, Jared B.;Brodbelt, Jennifer S.
通讯作者：
Brodbelt, Jennifer S.
DOI：
10.1021/jasms.9b00040
发表时间：
2020-03-04
影响因子：
3.2
作者：
Kafader JO;Melani RD;Schachner LF;Ives AN;Patrie SM;Kelleher NL;Compton PD
通讯作者：
Compton PD
影响因子：
3
作者：
Muralidharan, Monita;Mitra, Amrita;Mandal, Amit Kumar
通讯作者：
Mandal, Amit Kumar
影响因子：
2.9
作者：
LARSEN, TM;LAUGHLIN, LT;REED, GH
通讯作者：
REED, GH
DOI：
10.1016/s1044-0305(97)00060-3
发表时间：
1997-04-01
影响因子：
3.2
作者：
Kelleher, NL;Senko, MW;McLafferty, FW
通讯作者：
McLafferty, FW