Quality control and substrate-dependent downregulation of the nutrient transporter Fur4.
Quality control and substrate-dependent downregulation of the nutrient transporter Fur4.
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DOI：
10.1111/tra.12039
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发表时间：
2013-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Babst M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Keener JM;Babst M
暴露于应激条件后，未折叠的细胞表面营养转运蛋白通过多泡体（MVB）途径迅速内化和降解。类似地，高浓度的营养物导致相应转运蛋白的下调。我们使用酵母转运蛋白Fur 4的研究表明，底物诱导的下调和质量控制利用一个共同的机制。这种机制是基于一个构象感应结构域，称为LID（环相互作用结构域），它调节位点特异性泛素化（也称为降解决定子）。由解折叠或底物结合诱导的转运蛋白的构象改变被传递到LID，使得降解决定子可被Rsp 5泛素化。因此，转运蛋白迅速降解。我们认为LID-降解决定子系统是一种保守的、不依赖于分子伴侣的机制，负责在生理和病理条件下构象诱导的许多细胞表面转运蛋白的下调。
Upon exposure to stress conditions, unfolded cell-surface nutrient transporters are rapidly internalized and degraded via the multivesicular body (MVB) pathway. Similarly, high concentrations of nutrients result in the downregulation of the corresponding transporters. Our studies using the yeast transporter Fur4 revealed that substrate-induced downregulation and quality control utilize a common mechanism. This mechanism is based on a conformation-sensing domain, termed LID (Loop Interaction Domain), that regulates site-specific ubiquitination (also known as degron). Conformational alterations in the transporter induced by unfolding or substrate binding are transmitted to the LID, rendering the degron accessible for ubiquitination by Rsp5. As a consequence, the transporter is rapidly degraded. We propose that the LID-degron system is a conserved, chaperone-independent mechanism responsible for conformation-induced downregulation of many cell-surface transporters under physiological and pathological conditions.
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DOI：
10.1126/science.1191542
发表时间：
2010-08-13
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Okiyoneda T;Barrière H;Bagdány M;Rabeh WM;Du K;Höhfeld J;Young JC;Lukacs GL
通讯作者：
Lukacs GL
在酿酒酵母中，泛素化在线粒体遗传中的作用。
影响因子：
7.8
作者：
Fisk, H A;Yaffe, M P
通讯作者：
Yaffe, M P
影响因子：
3.3
作者：
Cain NE;Kaiser CA
通讯作者：
Kaiser CA
影响因子：
4.8
作者：
Marchal, C;Haguenauer-Tsapis, R;Urban-Grimal, D
通讯作者：
Urban-Grimal, D
影响因子：
3.7
作者：
Merhi A;Gérard N;Lauwers E;Prévost M;André B
通讯作者：
André B