Tyrosine-specific protein kinase activity associated with p105 of avian sarcoma virus PRCII.

Tyrosine-specific protein kinase activity associated with p105 of avian sarcoma virus PRCII.
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与禽肉瘤病毒 PRCII 的 p105 相关的酪氨酸特异性蛋白激酶活性。

DOI:
10.1016/0042-6822(81)90493-1
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发表时间:
1981
期刊:
影响因子:
3.7
通讯作者:
Vogt,PK
Vogt,PK
中科院分区:
医学3区
文献类型:
--
作者:
Neil,JC;Ghysdael,J;Vogt,PK

文献摘要

参考文献

被引文献

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发现蛋白激酶活性与禽肉瘤病毒 PRCII 的转化特异性多蛋白 (p105) 有关。在具有与p105的gags序列反应的抗血清的免疫复合物中检测到该激酶。向这些复合物中添加 [γ-32P]ATP 会导致 p105 磷酸化,并且在某些血清中会导致免疫球蛋白重链磷酸化。磷酸氨基酸分析表明磷酸酪氨酸是体外激酶反应的主要产物,也是从 32 P标记细胞中提取的p105的主要磷酸氨基酸。发现p105的相同胰蛋白酶肽被体外激酶反应和PRCII转化细胞的32P标记所标记。这些磷酸肽在 Pr76gag 中没有发现,因此,与劳斯肉瘤病毒一样,PRCII 具有相关的酪氨酸特异性蛋白激酶,这可能是其转化活性的原因。
A protein kinase activity was found to be associated with the transformation-specific polyprotein (p105) of avian sarcoma virus PRCII. The kinase was detected in immune complexes with antisera reactive with thegagsequences of p105. Addition of [γ-32P]ATP to these complexes resulted in phosphorylation of p105 and, with some sera, phosphorylation of immunoglobulin heavy chain. Phosphoamino acid analysis showed that phosphotyrosine was the major product of thein vitrokinase reaction and the major phosphoamino acid of p105 extracted from32P-labeled cells. The same tryptic peptides of p105 were found to be labeled by thein vitrokinase reaction and by32P labeling of PRCII-transformed cells. These phosphopeptides were not found in Pr76gagThus, like Rous sarcoma virus, PRCII has an associated tyrosine-specific protein kinase which may be responsible for its transforming activity.
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