γ-Glutamyl transpeptidase is a heavily N-glycosylated heterodimer in HepG2 cells.
γ-Glutamyl transpeptidase is a heavily N-glycosylated heterodimer in HepG2 cells.
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DOI：
10.1016/j.abb.2010.08.019
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发表时间：
2010-12-15
影响因子：
3.9
通讯作者：
Hanigan MH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
West MB;Hanigan MH
细胞表面酶γ-谷氨酰转肽酶(GGT)在人肝细胞癌中表达。肝细胞癌起源于肝细胞的恶性转化，是最常见的原发性肝癌。识别肿瘤特异性的GGT翻译后修饰可能为肝细胞癌提供新的生物标记物。来自人类肝癌的HepG2细胞系已被广泛用于肝癌研究。然而，由于有报道称HepG2细胞不将GGT前肽加工成其异二聚体亚基，该细胞系用于GGT研究的工作受到了阻碍。这项研究中的数据表明，事实上，HepG2细胞确实产生了成熟的异二聚体形式的GGT。免疫组织化学和免疫亲和力分析提供了直接证据，证明在HepG2细胞中，GGT正确地定位于胆小管。三种独立的实验方法表明，HepG2细胞中的GGT由两个亚基组成，这两个亚基比正常人类肝组织中的GGT更严重的N-糖基化。这些数据直接与该领域的教条相矛盾。这些数据支持使用HepG2细胞作为模型系统来分析GGT翻译后修饰中肿瘤特异性变化。
The cell surface enzyme γ-glutamyl transpeptidase (GGT) is expressed by human hepatocellular carcinomas (HCC). HCCs arise from malignant transformation of hepatocytes and are the most common form of primary liver cancer. Identification of tumor-specific, post-translational modifications of GGT may provide novel biomarkers for HCC. The HepG2 cell line, derived from a human HCC, has been used extensively in studies of liver cancer. However, the use of this cell line for studies of GGT have been stymied by reports that HepG2 cells do not process the GGT propeptide into its heterodimeric subunits. The data in this study demonstrate that HepG2 cells do, in fact, produce the mature heterodimeric form of GGT. Immunohistochemical and immunoaffinity analyses provide direct evidence that, in HepG2 cells, GGT is properly localized to the bile canaliculi. Three independent, experimental approaches demonstrate that GGT in HepG2 cells is comprised of two subunits that are more heavily N-glycosylated than GGT from normal human liver tissue. These data directly contradict the dogma in the field. These data support the use of HepG2 cells as a model system for analyzing tumor-specific changes in the post-translational modifications of GGT.
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