SRP RNA controls a conformational switch regulating the SRP-SRP receptor interaction.
SRP RNA controls a conformational switch regulating the SRP-SRP receptor interaction.
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DOI：
10.1038/nsmb.1467
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发表时间：
2008-09
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
信号识别颗粒（SRP）与其受体（SR）的相互作用介导共翻译蛋白靶向膜。SRP和SR通过其同源的核心GT3结构域和N-末端四螺旋束（N结构域）相互作用。SRP-SR复合物的形成是缓慢的，除非由SRP的基本RNA组分催化。我们表明，两种蛋白质的N结构域第一个螺旋（螺旋N1）的截短显着加速了它们的相互作用。SRP和SR与螺旋N1截短相互作用在几乎RNA催化的速率在RNA的情况下。NMR光谱和GTdR活性分析表明，SR中的螺旋N1截短模拟了由复合物形成引起的构象转换。这些结果表明，在SRP RNA的情况下，SRP和SR的N-末端螺旋对复合物的形成具有自抑制作用，表明SRP-SR相互作用的RNA介导的协调机制。
The interaction of the signal-recognition particle (SRP) with its receptor (SR) mediates co-translational protein targeting to the membrane. SRP and SR interact via their homologous core GTPase domains and N-terminal four-helix bundles (N domains). SRP–SR complex formation is slow unless catalyzed by SRP’s essential RNA component. We show that truncation of the first helix of the N domain (helix N1) of both proteins dramatically accelerates their interaction. SRP and SR with helix N1 truncations interact at nearly the RNA-catalyzed rate in the absence of RNA. NMR spectroscopy and analysis of GTPase activity show that helix N1 truncation in SR mimics the conformational switch caused by complex formation. These results demonstrate that the N-terminal helices of SRP and SR are autoinhibitory for complex formation in the absence of SRP RNA, suggesting a mechanism for RNA-mediated coordination of the SRP–SR interaction.
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