Thermodynamic and biophysical study of fatty acid effector binding to soybean lipoxygenase: implications for allostery driven by helix α2 dynamics
Thermodynamic and biophysical study of fatty acid effector binding to soybean lipoxygenase: implications for allostery driven by helix α2 dynamics
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脂肪酸效应子与大豆脂氧合酶结合的热力学和生物物理学研究：对螺旋α2动力学驱动的变构的影响
DOI：
10.1002/1873-3468.14275
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Offenbacher, Adam R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Roberts, Daniella E.;Benton, Amy M.;Fabian‐Bayola, Claire;Spuches, Anne M.;Offenbacher, Adam R.
先前的比较动力学同位素效应已经推断出脂肪酸及其衍生物的变构位点，其调节15-脂氧合酶中的底物选择性。氢-氘交换先前也揭示了区域定义的增强的蛋白质柔性，集中在螺旋α2 - a门到底物入口。变构结合的直接证据及其机制的完整理解仍然是难以捉摸的。在这项研究中，我们研究了结合热力学的脂肪酸模拟物，油基硫酸酯（OS），与单体模型植物15-LOX，大豆脂氧合酶（SLO），使用等温滴定量热法。动态光散射和差示扫描量热法排除了OS诱导的低聚或结构变化。这些数据提供了证据，SLO的脂肪酸变构调节由螺旋α2的动力学控制。
Previous comparative kinetic isotope effects have inferred an allosteric site for fatty acids and their derivatives that modulates substrate selectivity in 15‐lipoxygenases. Hydrogen–deuterium exchange also previously revealed regionally defined enhanced protein flexibility, centred at helix α2 – a gate to the substrate entrance. Direct evidence for allosteric binding and a complete understanding of its mechanism remains elusive. In this study, we examine the binding thermodynamics of the fatty acid mimic, oleyl sulfate (OS), with the monomeric model plant 15‐LOX, soybean lipoxygenase (SLO), using isothermal titration calorimetry. Dynamic light scattering and differential scanning calorimetry rule out OS‐induced oligomerization or structural changes. These data provide evidence that the fatty acid allosteric regulation of SLO is controlled by the dynamics of helix α2.
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