Allosteric nucleotide-binding site in the mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (respiratory complex I).
Allosteric nucleotide-binding site in the mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (respiratory complex I).
复制标题
DOI：
10.1016/j.febslet.2011.05.039
复制
发表时间：
2011-07-21
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Vinogradov AD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Grivennikova VG;Gladyshev GV;Vinogradov AD
鱼藤酮不敏感的NADH：六铵盐III(HAR)氧化还原酶由牛心和解脂耶罗维菌亚线粒体颗粒或纯化的牛复合体I催化，受ATP和其他嘌呤核苷酸的刺激。脱氮副球藻质膜中哺乳动物复合体I(FP)和原核复合体I的同系物NDH-1的可溶性部分缺乏三磷酸腺苷的刺激作用。这种刺激表现为NADH和HAR的表观Km值降低。因此，真核复合体I的“辅助”亚基带有变构的ATP结合位点。
The rotenone-insensitive NADH:hexaammineruthenium III (HAR) oxidoreductase reactions catalyzed by bovine heart and Yarrowia lipolytica submitochondrial particles or purified bovine complex I are stimulated by ATP and other purine nucleotides. The soluble fraction of mammalian complex I (FP) and prokaryotic complex I homolog NDH-1 in Paracoccus denitrificans plasma membrane lack stimulation of their activities by ATP. The stimulation appears as a decrease in apparent Km values for NADH and HAR. Thus, the “accessory” subunits of eukaryotic complex I bear an allosteric ATP-binding site.
登录
查看更多内容
影响因子：
5.6
作者：
Grigorieff, N
通讯作者：
Grigorieff, N
影响因子：
4.3
作者：
Maklashina, E;Kotlyar, AB;Cecchini, G
通讯作者：
Cecchini, G
影响因子：
4.3
作者：
Grivennikova, Vera G.;Vinogradov, Andrei D.
通讯作者：
Vinogradov, Andrei D.
影响因子：
2.9
作者：
Grivermikova, Vera G.;Kotlyar, Alexander B.;Andrei, D. Vinoaradov
通讯作者：
Andrei, D. Vinoaradov
影响因子：
64.8
作者：
Efremov, Rouslan G.;Baradaran, Rozbeh;Sazanov, Leonid A.
通讯作者：
Sazanov, Leonid A.