Cryo-EM structure of the exocyst complex.
Cryo-EM structure of the exocyst complex.
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DOI：
10.1038/s41594-017-0016-2
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发表时间：
2018-03
影响因子：
16.8
通讯作者：
Guo W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mei K;Li Y;Wang S;Shao G;Wang J;Ding Y;Luo G;Yue P;Liu JJ;Wang X;Dong MQ;Wang HW;Guo W
胞外是一种进化上保守的八聚体蛋白复合体，在胞吐过程中介导高尔基体后分泌囊泡与质膜的连接，参与细胞极化、胞质分裂、纤毛发生和肿瘤侵袭等多种细胞过程。利用低温电子显微镜(CRYO-EM)和化学交联质谱(CXMS)对酿酒酵母胞囊复合体的结构进行了解析，其平均分辨率为4.4ó。我们的模型揭示了外囊的结构，并导致了调节复合体在其核心组装的螺旋束的识别。序列分析表明，这些区域在真核系统中进化上是保守的。进一步的细胞生物学研究表明了一种导致质膜上囊泡捆绑的外囊组装机制。
The exocyst is an evolutionarily conserved octameric protein complex that mediates the tethering of post-Golgi secretory vesicles to the plasma membrane during exocytosis, and is implicated in many cellular processes such as cell polarization, cytokinesis, ciliogenesis and tumor invasion. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and chemical cross-linking mass spectrometry (CXMS), we solved the structure of the Saccharomyces cerevisiae exocyst complex at an average resolution of 4.4 Å. Our model revealed the architecture of the exocyst, and led to the identification of the helical bundles that mediate the assembly of the complex at its core. Sequence analysis suggests that these regions are evolutionarily conserved across eukaryotic systems. Further cell biological studies suggest a mechanism for exocyst assembly that leads to vesicle tethering at the plasma membrane.
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