A multivalent fuzzy interface drives reversible COPII coat assembly
A multivalent fuzzy interface drives reversible COPII coat assembly
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多价模糊界面驱动可逆 COPII 涂层组装
DOI：
10.1101/2020.04.15.043356
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Stancheva V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stancheva V
蛋白质分泌是由COPII外壳在内质网启动的，它自组装形成囊泡。在这里，我们研究的机制，外支架层的外套驱动本地组装的结构刚性足以强制膜曲率，但能够很容易地在高尔基体拆卸。外被蛋白Sec31中的固有无序区域通过多个不同的界面驱动与内被层的结合。相互作用是单独的，但组合加强对方，这表明外套寡聚化是由多价相互作用的累积效应。这样的多模态组装平台可以很容易地逆转在高尔基体通过扰动每个单独的接口。这些设计原则为细胞如何构建一个强大而短暂的支架来指导囊泡交通提供了解释。
Protein secretion is initiated at the endoplasmic reticulum by the COPII coat, which self-assembles to form vesicles. Here, we examine the mechanisms by which the outer scaffolding layer of the coat drives local assembly of a structure rigid enough to enforce membrane curvature, yet able to readily disassemble at the Golgi. An intrinsically disordered region in the outer coat protein, Sec31, drives binding with an inner coat layer via multiple distinct interfaces. Interactions are individually dispensable but combinatorially reinforce each other, suggesting coat oligomerization is driven by the cumulative effects of multivalent interactions. Such a multimodal assembly platform could be readily reversed at the Golgi via perturbation of each individual interface. These design principles provide an explanation for how cells build a powerful yet transient scaffold to direct vesicle traffic.
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