Cis-trans isomerizations of proline residues are key to bradykinin conformations.
Cis-trans isomerizations of proline residues are key to bradykinin conformations.
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DOI：
10.1021/ja3114505
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发表时间：
2013-02-27
影响因子：
15
通讯作者：
Clemmer, David E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pierson, Nicholas A.;Chen, Liuxi;Russell, David H.;Clemmer, David E.
最近对九肽缓激肽（BK，氨基酸序列Arg 1-Pro2-Pro3-Gly 4-Phe 5-Ser 6-Pro7-Phe 8-Arg 9）的离子迁移率-质谱（IM-MS）研究发现了依赖于溶液组成的10种构象群的证据[J.Am. 2011，133，13810]。在这里，三个脯氨酸残基（Pro 2，Pro 3和Pro 7）在建立这些构象的作用进行了研究，使用一系列的7个类似肽，其中丙氨酸残基的组合取代脯氨酸。类似肽的IM-MS分布，当与缓激肽的分布相比时，表明多种结构与三个脯氨酸残基的顺式和反式形式的不同组合相关。这些数据用于将结构分配给在各种溶液条件下观察到的不同肽群。分配也显示了结构之间的连接时，碰撞激活是用来将一个状态转换成另一个。
A recent ion mobility – mass spectrometry (IM–MS) study of the nonapeptide bradykinin (BK, amino acid sequence Arg1–Pro2–Pro3–Gly4–Phe5–Ser6–Pro7–Phe8–Arg9) found evidence for 10 populations of conformations that depend upon the solution composition [J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 13810]. Here, the role of the three proline residues (Pro2, Pro3, and Pro7) in establishing these conformations is investigated using a series of seven analogue peptides in which combinations of alanine residues are substituted for prolines. IM–MS distributions of the analogue peptides, when compared to the distribution for bradykinin, indicate the multiple structures are associated with different combinations of cis and trans forms of the three proline residues. These data are used to assign the structures to different peptide populations that are observed under various solution conditions. The assignments also show the connectivity between structures when collisional activation is used to convert one state into another.
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