Demonstration of catch bonds between an integrin and its ligand.
Demonstration of catch bonds between an integrin and its ligand.
复制标题
DOI：
10.1083/jcb.200810002
复制
发表时间：
2009-06-29
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhu C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kong F;García AJ;Mould AP;Humphries MJ;Zhu C
整合素与配体的结合为细胞提供了锚定和信号，使其成为机械传感分子的主要候选者。力如何调节整合素-配体解离尚不清楚。我们使用原子力显微镜来测量纤连蛋白片段与整合素α 5 β 1-Fc融合蛋白或膜α 5 β 1之间的单键的力依赖性寿命。强制延长10 - 30 pN范围内的键寿命，这是一种违反直觉的行为，称为捕获键。将阳离子从Ca 2 +/Mg 2+改变为Mg 2 +/EGTA和Mn 2+在相同的10 - 30-pN捕获键区域中引起更长的寿命。截短的α 5 β 1构建体包含头部而不是腿部，形成了更长寿命的捕获键，在力<30 pN时不受阳离子变化的影响。诱导整合素头片段的活性构象的单克隆抗体的结合将捕获键转移到较低的力范围。因此，捕获键的形成似乎涉及力辅助的头端激活，但不涉及整联蛋白延伸。
Binding of integrins to ligands provides anchorage and signals for the cell, making them prime candidates for mechanosensing molecules. How force regulates integrin–ligand dissociation is unclear. We used atomic force microscopy to measure the force-dependent lifetimes of single bonds between a fibronectin fragment and an integrin α5β1-Fc fusion protein or membrane α5β1. Force prolonged bond lifetimes in the 10–30-pN range, a counterintuitive behavior called catch bonds. Changing cations from Ca2+/Mg2+ to Mg2+/EGTA and to Mn2+ caused longer lifetime in the same 10–30-pN catch bond region. A truncated α5β1 construct containing the headpiece but not the legs formed longer-lived catch bonds that were not affected by cation changes at forces <30 pN. Binding of monoclonal antibodies that induce the active conformation of the integrin headpiece shifted catch bonds to a lower force range. Thus, catch bond formation appears to involve force-assisted activation of the headpiece but not integrin extension.
登录
查看更多内容
整合素激活成形。
影响因子：
7.8
作者：
Liddington, R C;Ginsberg, M H
通讯作者：
Ginsberg, M H
影响因子：
3.4
作者：
Li, FY;Redick, SD;Moy, VT
通讯作者：
Moy, VT
影响因子：
4.8
作者：
Mould, AP;Travis, MA;Humphries, MJ
通讯作者：
Humphries, MJ
影响因子：
2.9
作者：
Astrof, Nathan S.;Salas, Azucena;Springer, Timothy A.
通讯作者：
Springer, Timothy A.
影响因子：
3.4
作者：
Chigaev, A;Buranda, T;Sklar, LA
通讯作者：
Sklar, LA