Heterobimetallic Models of the [NiFe] Hydrogenases: A Structural and Spectroscopic Comparison
Heterobimetallic Models of the [NiFe] Hydrogenases: A Structural and Spectroscopic Comparison
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[NiFe] 氢化酶的异双金属模型：结构和光谱比较
DOI：
10.1080/02603594.2015.1108914
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发表时间：
2015
影响因子：
5.4
通讯作者：
Shafaat, Hannah S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Behnke, Shelby L.;Shafaat, Hannah S.
氢已经成为一种领先的替代燃料;然而，缺乏从水中产生氢的有效化学方法。因此，化学家们转向大自然寻求灵感。[NiFe]氢化酶具有丰富的结构，光谱和功能特性，激发了广泛的合成努力来模拟复杂的活性位点。在这篇评论中，[NiFe]氢化酶的几何和电子结构相比，模型化合物，最接近地再现本地酶的功能。这种比较的影响和机会，推进模型化合物的催化活性进行了讨论。
Hydrogen has emerged as a leading alternative fuel; however, efficient chemical methods for generating hydrogen from water are lacking. Thus, chemists have turned to nature for inspiration. The [NiFe] hydrogenases possess rich structural, spectroscopic, and functional properties, motivating extensive synthetic efforts to model the complex active sites. In this comment, the geometric and electronic structures of the [NiFe] hydrogenases are compared to model compounds that most closely reproduce features of the native enzyme. The implications of this comparison and opportunities for advancing the catalytic activity of model compounds are discussed.
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