Rapid regulation of nuclear proteins by rapamycin-induced translocation in fission yeast.
Rapid regulation of nuclear proteins by rapamycin-induced translocation in fission yeast.
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DOI：
10.1002/yea.3014
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发表时间：
2014-07
期刊：
影响因子：
2.6
通讯作者：
Forsburg, Susan L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ding, Lin;Laor, Dana;Weisman, Ronit;Forsburg, Susan L.
蛋白质功能的遗传分析需要一种快速灭活所研究基因的方法。通常，这利用温度敏感性突变或启动子关闭技术。我们报告的适应粟酒裂殖酵母的锚远离技术，最初设计在芽殖酵母。该方法依赖于雷帕霉素介导的FRB和FKBP 12结合结构域之间的相互作用，以将感兴趣的核蛋白重新定位到细胞质。我们证明了丰富的蛋白质的快速核耗竭作为原理证明。
Genetic analysis of protein function requires a rapid means of inactivating the gene under study. Typically this exploits temperature sensitive mutations, or promoter shut-off techniques. We report the adaptation to Schizosaccharomyces pombe of the Anchor Away technique, originally designed in budding yeast. This method relies on a rapamycin-mediated interaction between the FRB and FKBP12 binding domains, to relocalize nuclear proteins of interest to the cytoplasm. We demonstrate a rapid nuclear depletion of abundant proteins as proof-of-principle.
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