Identification of amino acid residues required for Ras p21 target activation
Identification of amino acid residues required for Ras p21 target activation
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鉴定 Ras p21 靶点激活所需的氨基酸残基
DOI：
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发表时间：
1991
影响因子：
5.3
通讯作者：
Jackson B. Gibbs
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mark S. Marshall;Lenora Davis;S. Mosser;W. Hill;E. Scolnick;Jackson B. Gibbs
Krev-1 基因已被证明可以在体外抑制 ras 介导的转化。 ras 和 Krev-1 蛋白均具有相同的效应结构域（ras 残基 32 至 40），这些结构域是生物活性以及 Ras p21 与 Ras GTP 酶激活蛋白 (GAP) 相互作用所必需的。在这项研究中，ras 效应结构域侧翼的五个氨基酸残基在 Krev-1 蛋白中不保守，但被证明是正常蛋白质-蛋白质相互作用和生物活性所必需的。用来自 Ras p21 的相应氨基酸残基取代 Krev-1 p21 残基 26、27、30、31 和 45，产生在哺乳动物和酵母生物测定中均具有 ras 功能的 Krev-1 蛋白。用相应的 Krev-1 p21 氨基酸替换 Ras p21 中的这些残基会导致 ras 蛋白的生物学受损或体外 GAP 结合的亲和力降低。这些突变 ras 蛋白的评估对 Ras p21-GAP 体内相互作用具有影响。
The Krev-1 gene has been shown to suppress ras-mediated transformation in vitro. Both ras and Krev-1 proteins have identical effector domains (ras residues 32 to 40), which are required for biological activity and for the interaction of Ras p21 with Ras GTPase-activating protein (GAP). In this study, five amino acid residues flanking the ras effector domain, which are not conserved with the Krev-1 protein, were shown to be required for normal protein-protein interactions and biological activity. The substitution of Krev-1 p21 residues 26, 27, 30, 31, and 45 with the corresponding amino acid residues from Ras p21 resulted in a Krev-1 protein which had ras function in both mammalian and yeast biological assays. Replacement of these residues in Ras p21 with the corresponding Krev-1 p21 amino acids resulted in ras proteins which were impaired biologically or reduced in their affinity for in vitro GAP binding. Evaluation of these mutant ras proteins have implications for Ras p21-GAP interactions in vivo.
影响因子：
16.6
作者：
M. Barbacid
通讯作者：
M. Barbacid
酿酒酵母 ras2 突变的抑制剂。
影响因子：
3.3
作者：
Cannon,JF;Gibbs,JB;Tatchell,K
通讯作者：
Tatchell,K
影响因子：
56.9
作者：
DEVOS, AM;TONG, L;KIM, SH
通讯作者：
KIM, SH