Dissecting motility signaling through activation of specific Src-effector complexes.
Dissecting motility signaling through activation of specific Src-effector complexes.
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DOI：
10.1038/nchembio.1477
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发表时间：
2014-04
影响因子：
14.8
通讯作者：
Hahn KM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Karginov AV;Tsygankov D;Berginski M;Chu PH;Trudeau ED;Yi JJ;Gomez S;Elston TC;Hahn KM
我们描述了一种在几分钟内选择性激活特定蛋白质复合物或活细胞内特定亚细胞位置的激酶的方法。这揭示了特定激酶途径的影响，无需时间进行遗传补偿。这项名为 RapRTAP（雷帕霉素调节的靶向激活途径）的新技术用于剖析 Src 激酶与 FAK 和 p130Cas 相互作用在细胞运动和形态动力学中的作用。首先量化了 Src 激活对细胞形态和粘附动力学的总体影响，而不限制效应器的进入。然后，Src 诱导的行为子集归因于 Src 和两个下游蛋白质之间的特定相互作用。细胞质中的 Src 激活与细胞膜上的 Src 激活也产生了不同的表型。 RapRTAP 修饰的激酶位点的保守性表明该技术可应用于许多激酶。
We describe an approach to selectively activate a kinase in a specific protein complex or at a specific subcellular location within living cells, and within minutes. This reveals the effects of specific kinase pathways without time for genetic compensation. The new technique, dubbed RapRTAP (rapamycin regulated targeted activation of pathways) was used to dissect the role of Src kinase interactions with FAK and p130Cas in cell motility and morphodynamics. The overall effects of Src activation on cell morphology and adhesion dynamics were first quantified, without restricting effector access. Subsets of Src induced behaviors were then attributed to specific interactions between Src and the two downstream proteins. Activation of Src in the cytoplasm versus at the cell membrane also produced distinct phenotypes. The conserved nature of the kinase site modified for RapRTAP indicates that the technique can be applied to many kinases.
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影响因子：
4
作者：
Sandilands, Emma;Brunton, Valerie G.;Frame, Margaret C.
通讯作者：
Frame, Margaret C.
DOI：
10.1038/nrm2957
发表时间：
2010-09
期刊：
Nature reviews. Molecular cell biology
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
4.8
作者：
Choi, J;Ko, J;Kim, E
通讯作者：
Kim, E
影响因子：
5.3
作者：
SCHALLER, MD;HILDEBRAND, JD;PARSONS, JT
通讯作者：
PARSONS, JT
影响因子：
3.7
作者：
Berginski ME;Vitriol EA;Hahn KM;Gomez SM
通讯作者：
Gomez SM