Deciphering the retinoblastoma protein phosphorylation code.
Deciphering the retinoblastoma protein phosphorylation code.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2012.10.007
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发表时间：
2013-01
影响因子：
13.8
通讯作者：
Rubin, Seth M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rubin, Seth M.
多位点磷酸化调节具有复杂信号性质和输出的调节蛋白的功能。视网膜母细胞瘤肿瘤抑制蛋白（Rb）在正常和癌细胞周期中被细胞周期蛋白依赖性激酶（Cdk）磷酸化失活，因此了解Rb磷酸化的分子机制和作用是必要的。Rb在调节增殖的不同过程中发挥作用，并且已经推测多位点磷酸化可能充当离散磷酸化控制特定活动的密码。Rb磷酸化代码的想法在这里进行评估，根据最近的研究Rb的结构和功能。讨论了Rb失活，重点是多位点磷酸化如何改变Rb结构以及与蛋白质伴侣的联系。
Multisite phosphorylation modulates the function of regulatory proteins with complex signaling properties and outputs. The retinoblastoma tumor suppressor protein (Rb) is inactivated by Cyclin-dependent kinase (Cdk) phosphorylation in normal and cancer cell cycles, so understanding the molecular mechanisms and effects of Rb phosphorylation is imperative. Rb functions in diverse processes regulating proliferation, and it has been speculated that multisite phosphorylation might act as a code in which discrete phosphorylations control specific activities. The idea of an Rb phosphorylation code is evaluated here in light of recent studies of Rb structure and function. Rb inactivation is discussed with an emphasis on how multisite phosphorylation changes Rb structure and associations with protein partners.
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