Peroxisome Formation Requires the Endoplasmic Reticulum Channel Protein Sec61
Peroxisome Formation Requires the Endoplasmic Reticulum Channel Protein Sec61
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过氧化物酶体的形成需要内质网通道蛋白 Sec61
DOI：
10.1111/j.1600-0854.2011.01324.x
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
4.5
通讯作者：
Gärtner J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thoms S;Harms I;Kalies KU;Gärtner J
在过氧化体的形成中，膜蛋白直接从胞浆整合到过氧化体膜的近自主的过氧化体生物发生模型与过氧化体从内质网发芽并通过分泌途径的一个分支接收膜蛋白的模型直接冲突。因此，我们重新研究了内质网(ER)的蛋白质传导通道Sec61复合体在过氧化酶体形成中的作用。我们发现酵母中Sec61的缺失或部分失活会使过氧化物酶的形成失效。带有糖基化标签的早期过氧体膜蛋白Pex3的内质网进入减少了61个突变细胞。此外，我们能够在体外将Pex3导入ER膜，并在Pex3 N末端鉴定了ER易位的一个信号锚序列的变体。我们的发现与Sec61对过氧化体形成的要求和ER在过氧化酶体生物发生中的基础作用是一致的。
In peroxisome formation, models of near‐autonomous peroxisome biogenesis with membrane protein integration directly from the cytosol into the peroxisomal membrane are in direct conflict with models whereby peroxisomes bud from the endoplasmic reticulum and receive their membrane proteins through a branch of the secretory pathway. We therefore reinvestigated the role of the Sec61 complex, the protein‐conducting channel of the endoplasmic reticulum (ER) in peroxisome formation. We found that depletion or partial inactivation of Sec61 in yeast disables peroxisome formation. The ER entry of the early peroxisomal membrane protein Pex3 engineered with a glycosylation tag is reduced insec61mutant cells. Moreover, we were able to reconstitute Pex3 import into ER membranesin vitro, and we identified a variant of a signal anchor sequence for ER translocation at the Pex3 N‐terminus. Our findings are consistent with a Sec61 requirement for peroxisome formation and a fundamental role of the ER in peroxisome biogenesis.
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