Lysine Scanning of Arg(10)-Teixobactin: Deciphering the Role of Hydrophobic and Hydrophilic Residues.
Lysine Scanning of Arg(10)-Teixobactin: Deciphering the Role of Hydrophobic and Hydrophilic Residues.
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DOI：
10.1021/acsomega.6b00354
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发表时间：
2016-12-31
期刊：
影响因子：
4.1
通讯作者：
Albericio F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Abdel Monaim SAH;Jad YE;Ramchuran EJ;El-Faham A;Govender T;Kruger HG;de la Torre BG;Albericio F
泰克菌素是近年来发现的一种具有良好抗革兰氏阳性菌活性的环缩酚酸肽。以Arg 10-teixobactin为参考，其中非蛋白质残基l-别洛-替沙菌素被精氨酸取代，进行赖氨酸扫描以确定保持亲水性和疏水性氨基酸之间的平衡对于该肽家族的抗微生物活性的重要性。因此，天然序列中存在的四个异亮氨酸残基被赖氨酸取代导致活性完全丧失。另一方面，用赖氨酸取代极性不带电残基和丙氨酸使我们能够保持并在某些情况下提高抗微生物活性。
Teixobactin is a recently discovered antimicrobial cyclodepsipeptide with good activity against Gram positive bacteria. Taking Arg10–teixobactin as a reference, where the nonproteinogenic residue l-allo-enduracididine was substituted by arginine, a lysine scan was performed to identify the importance of keeping the balance between hydrophilic and hydrophobic amino acids for the antimicrobial activities of this peptide family. Thus, the substitution of four isoleucine residues present in the natural sequence by lysine led to a total loss of activity. On the other hand, the substitution of the polar noncharged residues and alanine by lysine allowed us to keep and in some cases to improve the antimicrobial activity.
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