Central ions and lateral asparagine/glutamine zippers stabilize the post-fusion hairpin conformation of the SARS coronavirus spike glycoprotein.
Central ions and lateral asparagine/glutamine zippers stabilize the post-fusion hairpin conformation of the SARS coronavirus spike glycoprotein.
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DOI：
10.1016/j.virol.2005.02.022
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发表时间：
2005-05-10
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Bosch BJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Duquerroy S;Vigouroux A;Rottier PJ;Rey FA;Bosch BJ
冠状病毒刺突糖蛋白是一类膜融合蛋白，其胞外结构域有两个特征七肽重复区（HR1和HR2）。在这里，我们报告了先前表征的严重急性呼吸综合征冠状病毒刺突蛋白HR1/HR2复合体的x射线结构。正如预期的那样，HR1和HR2片段在棒状分子中以反平行的方向组织。HR1螺旋形成一个超长（120 Å）的内部线圈，通过疏水和极性相互作用稳定。HR1的保守天冬酰胺和谷氨酰胺残基的惊人排列从两个中心氯离子传播，提供氢键“拉链”，强烈限制HR2主链的路径，迫使其在短HR2 α-螺旋的两端采用延长的构象。
The coronavirus spike glycoprotein is a class I membrane fusion protein with two characteristic heptad repeat regions (HR1 and HR2) in its ectodomain. Here, we report the X-ray structure of a previously characterized HR1/HR2 complex of the severe acute respiratory syndrome coronavirus spike protein. As expected, the HR1 and HR2 segments are organized in antiparallel orientations within a rod-like molecule. The HR1 helices form an exceptionally long (120 Å) internal coiled coil stabilized by hydrophobic and polar interactions. A striking arrangement of conserved asparagine and glutamine residues of HR1 propagates from two central chloride ions, providing hydrogen-bonding “zippers” that strongly constrain the path of the HR2 main chain, forcing it to adopt an extended conformation at either end of a short HR2 α-helix.
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DOI：
10.1074/jbc.m400759200
发表时间：
2004-05-14
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Tripet B;Howard MW;Jobling M;Holmes RK;Holmes KV;Hodges RS
通讯作者：
Hodges RS
影响因子：
16
作者：
Weissenhorn, W;Carfi, A;Wiley, DC
通讯作者：
Wiley, DC
DOI：
10.1073/pnas.37.4.205
发表时间：
1951-01-01
影响因子：
11.1
作者：
PAULING, L;COREY, RB;BRANSON, HR
通讯作者：
BRANSON, HR
影响因子：
2.9
作者：
Akey, DL;Malashkevich, VN;Kim, PS
通讯作者：
Kim, PS
DOI：
10.1073/pnas.0400576101
发表时间：
2004-06-01
影响因子：
11.1
作者：
Bosch, BJ;Martina, BEE;Rottier, PJM
通讯作者：
Rottier, PJM