Long single alpha-helical tail domains bridge the gap between structure and function of myosin VI.
Long single alpha-helical tail domains bridge the gap between structure and function of myosin VI.
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长的单α-螺旋尾域弥合肌球蛋白VI的结构和功能之间的缝隙。
DOI：
10.1038/nsmb.1429
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发表时间：
2008-06
影响因子：
16.8
通讯作者：
Spudich, James A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Spink, Benjamin J.;Sivaramakrishnan, Sivaraj;Lipfert, Jan;Doniach, Sebastian;Spudich, James A.
肌球蛋白VI挑战了肌球蛋白运动的杠杆假说，因为它有能力沿着肌动蛋白走约36纳米的步长，而标准的杠杆臂似乎太短，不能允许如此大的步幅。在这里，我们证明了二聚体肌球蛋白VI的大步主要是由于每个单体中的一个内侧尾巴形成了一个罕见的~10 nm的单一α-螺旋，它通过一个球状的近端尾巴固定在钙调蛋白结合的IQ结构域上。由于中间的尾巴贡献了~36 nm的步长，而不是以前提出的二聚化，我们证明了货物结合结构域是二聚化界面。此外，在催化头的存在下，货物结合结构域似乎被折叠回来，构成了一种潜在的抑制二聚的调节机制。
Myosin VI has challenged the lever arm hypothesis of myosin movement because of its ability to take ~36-nm steps along actin with a canonical lever arm that seems to be too short to allow such large steps. Here we demonstrate that the large step of dimeric myosin VI is primarily made possible by a medial tail in each monomer that forms a rare single α-helix of ~10 nm, which is anchored to the calmodulin-bound IQ domain by a globular proximal tail. With the medial tail contributing to the ~36-nm step, rather than dimerizing as previously proposed, we show that the cargo binding domain is the dimerization interface. Furthermore, the cargo binding domain seems to be folded back in the presence of the catalytic head, constituting a potential regulatory mechanism that inhibits dimerization.
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