Phosphorylation regulates the subcellular localization of Cucumber Mosaic Virus 2b protein.
Phosphorylation regulates the subcellular localization of Cucumber Mosaic Virus 2b protein.
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DOI：
10.1038/s41598-017-13870-7
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发表时间：
2017-10-18
影响因子：
4.6
通讯作者：
Salánki K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nemes K;Gellért Á;Almási A;Vági P;Sáray R;Kádár K;Salánki K
黄瓜花叶病毒的2b蛋白在病毒周期的几乎所有步骤中都有作用，包括细胞间的运动、症状诱导和抑制抗病毒RNA沉默。以往的研究表明，2b蛋白存在于细胞核和细胞质中。2b蛋白的磷酸化位点在所有CMV分离物中都是保守的，包括建议的酪蛋白激酶II和细胞周期蛋白依赖性激酶2的组成基序。为了了解2b蛋白磷酸化的影响，我们创造了8个不同的突变体来模拟蛋白质的非磷酸化(丝氨酸到丙氨酸)和磷酸化状态(丝氨酸到天冬氨酸)。我们比较了这些突变体与野生型(Rs-CMV)病毒在症状诱导、基因沉默抑制活性以及细胞定位方面的差异。在这里，在这项研究中，我们证实了2b蛋白在体内的磷酸化，无论是在感染的本氏嗜血杆菌中，还是在浸润性的斑块中。含有天冬氨酸磷酸化位点的突变体仅在细胞质中积累，表明磷酸化的2b蛋白不能进入细胞核。我们在CMV 2b蛋白中发现了一个保守的双磷酸化开关，它平衡了2b蛋白在细胞核和细胞质之间的穿梭，并调节了2b蛋白的抑制活性。
The 2b protein of Cucumber mosaic virus has a role in nearly all steps of the viral cycle including cell-to-cell movement, symptom induction and suppression of antiviral RNA silencing. Previous studies demonstrated the presence of 2b protein in the nucleus and in cytoplasm as well. Phosphorylation site of 2b protein is conserved in all CMV isolates, including proposed constitute motifs for casein kinase II and cyclin-dependent kinase 2. To discern the impact of 2b protein phosphorylation, we created eight different mutants to mimic the non-phosporylated (serine to alanine) as well as the phosphorylated state (serine to aspartic acid) of the protein. We compared these mutants to the wild-type (Rs-CMV) virus in terms of symptom induction, gene silencing suppressor activity as well as in cellular localization. Here, in this study we confirmed the phosphorylation of 2b protein in vivo, both in infected N. benthamiana and in infiltrated patches. Mutants containing aspartic acid in the phosphorylation site accumulated only in the cytoplasm indicating that phosphorylated 2b protein could not enter the nucleus. We identified a conserved dual phosphorylation switch in CMV 2b protein, which equilibrates the shuttling of the 2b protein between the nucleus and the cytoplasm, and regulates the suppressor activity of the 2b protein.
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