Actin-binding domain of Rng2 sparsely bound on F-actin strongly inhibits actin movement on myosin II.
Actin-binding domain of Rng2 sparsely bound on F-actin strongly inhibits actin movement on myosin II.
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DOI：
10.26508/lsa.202201469
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发表时间：
2023-01
影响因子：
4.4
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rng2CHD是IQGAP的肌动蛋白结合结构域，可诱导肌动蛋白丝的协同构象变化并抑制肌球蛋白II驱动的运动。我们报告的情况下，其中的肌动蛋白结合蛋白的亚化学计量结合有深刻的结构和功能的后果，提供了一个深入了解肌动蛋白调节的基本特性。Rng2是裂殖酵母粟酒裂殖酵母中收缩环中包含的IQGAP。在这里，我们使用高速原子力显微镜和电子显微镜，并发现，亚化学计量结合的钙调蛋白同源肌动蛋白结合结构域的Rng2（Rng2CHD）诱导骨骼肌肌动蛋白丝的全球结构变化，包括缩短丝螺距。Rng2CHD的亚化学计量结合也降低了肌动蛋白丝和携带ADP的肌球蛋白II之间的亲和力，并在体外强烈抑制肌动蛋白丝对肌球蛋白II的运动。在骨骼肌肌球蛋白II涂层表面上，Rng2CHD以11%的结合率停止肌动蛋白运动。Rng2CHD也抑制肌动蛋白运动的阿米巴Dictyosteelium的肌球蛋白II，但在这种情况下，从肌球蛋白II涂层表面分离肌动蛋白丝。因此，稀疏绑定Rng2CHD诱导明显的合作肌动蛋白丝的结构变化，并抑制力产生肌动球蛋白II。
Rng2CHD, an actin-binding domain of an IQGAP, induces cooperative conformational changes in actin filaments and inhibits movement driven by myosin II. We report a case in which sub-stoichiometric binding of an actin-binding protein has profound structural and functional consequences, providing an insight into the fundamental properties of actin regulation. Rng2 is an IQGAP contained in contractile rings in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Here, we used high-speed atomic force microscopy and electron microscopy and found that sub-stoichiometric binding of the calponin-homology actin-binding domain of Rng2 (Rng2CHD) induces global structural changes in skeletal muscle actin filaments, including shortening of the filament helical pitch. Sub-stoichiometric binding of Rng2CHD also reduced the affinity between actin filaments and muscle myosin II carrying ADP and strongly inhibited the motility of actin filaments on myosin II in vitro. On skeletal muscle myosin II–coated surfaces, Rng2CHD stopped the actin movements at a binding ratio of 11%. Rng2CHD also inhibited actin movements on myosin II of the amoeba Dictyostelium, but in this case, by detaching actin filaments from myosin II–coated surfaces. Thus, sparsely bound Rng2CHD induces apparently cooperative structural changes in actin filaments and inhibits force generation by actomyosin II.
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