Phosphorylation of synapsin domain A is required for post-tetanic potentiation.
Phosphorylation of synapsin domain A is required for post-tetanic potentiation.
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DOI：
10.1242/jcs.012005
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发表时间：
2007-09-15
影响因子：
4
通讯作者：
Ghirardi M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fiumara F;Milanese C;Corradi A;Giovedì S;Leitinger G;Menegon A;Montarolo PG;Benfenati F;Ghirardi M
强直后增强(PTP)是同源突触可塑性的一种形式，对神经系统的信息处理和短期记忆非常重要。突触素是一类与突触小泡相关的磷酸蛋白家族，与突触传递密切相关。虽然已知一些突触素功能受多个蛋白激酶的磷酸化调节，但单个磷酸化位点在突触可塑性中的作用还知之甚少。所有突触蛋白在N-末端结构域A(位点1)共享一个磷酸化位点，该位点调节轴突的伸长和SV的动员。在这里，我们研究了突触素域A的磷酸化在PTP和其他形式的突触增强(STE)中的作用，这些突触在培养的松果体螺旋神经元之间的突触上。为了达到这一目的，我们克隆了h.pomatia synapsin(HelSyn)，并过表达了GFP标记的野生型helSyn或突变体helSyn。我们发现，这些突触上的PTP依赖于钙/钙调蛋白依赖的蛋白激酶和cAMP依赖的蛋白激酶，而非磷酸化的helSyn突变体的过度表达，而不是野生型helSyn的过度表达，特异性地削弱了PTP，而不改变易化和增强。我们的发现表明，位点1的磷酸化在PTP的表达中起着显著的作用，从而定义了突触结构域A的磷酸化在短期同源突触可塑性中的新作用。
Post-tetanic potentiation (PTP) is a form of homosynaptic plasticity important for information processing and short-term memory in the nervous system. The synapsins, a family of synaptic vesicle (SV)-associated phosphoproteins, have been implicated in PTP. Although several synapsin functions are known to be regulated by phosphorylation by multiple protein kinases, the role of individual phosphorylation sites in synaptic plasticity is poorly understood. All the synapsins share a phosphorylation site in the N-terminal domain A (site 1) that regulates neurite elongation and SV mobilization. Here, we have examined the role of phosphorylation of synapsin domain A in PTP and other forms of short-term synaptic enhancement (STE) at synapses between cultured Helix pomatia neurons. To this aim, we cloned H. pomatia synapsin (helSyn) and overexpressed GFP-tagged wild-type helSyn or site-1-mutant helSyn mutated in the presynaptic compartment of C1-B2 synapses. We found that PTP at these synapses depends both on Ca2+/calmodulin-dependent and cAMP-dependent protein kinases, and that overexpression of the non-phosphorylatable helSyn mutant, but not wild-type helSyn, specifically impairs PTP, while not altering facilitation and augmentation. Our findings show that phosphorylation of site 1 has a prominent role in the expression of PTP, thus defining a novel role for phosphorylation of synapsin domain A in short-term homosynaptic plasticity.
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影响因子：
56.9
作者：
CHALFIE, M;TU, Y;PRASHER, DC
通讯作者：
PRASHER, DC
影响因子：
5.3
作者：
Hilfiker, S;Benfenati, F;Greengard, P
通讯作者：
Greengard, P
DOI：
10.1098/rstb.1999.0378
发表时间：
1999-02-28
期刊：
PHILOSOPHICAL TRANSACTIONS OF THE ROYAL SOCIETY OF LONDON SERIES B-BIOLOGICAL SCIENCES
影响因子：
--
作者：
Hilfiker, S;Pieribone, VA;Greengard, P
通讯作者：
Greengard, P
影响因子：
3.3
作者：
Fiumara, F;Leitinger, G;Ghirardi, M
通讯作者：
Ghirardi, M
影响因子：
5.3
作者：
Ghirardi, M;Benfenati, F;Montarolo, PG
通讯作者：
Montarolo, PG