Chemical mimicry: hierarchical 1D TiO2@ZrO2 core-shell structures reminiscent of sponge spicules by the synergistic effect of silicatein-α and silintaphin-1.
Chemical mimicry: hierarchical 1D TiO2@ZrO2 core-shell structures reminiscent of sponge spicules by the synergistic effect of silicatein-α and silintaphin-1.
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化学模拟：通过硅酸盐-α和silintaphin-1的协同作用，分层的一维TiO2@ZrO2核壳结构让人想起海绵骨针。
DOI：
10.1021/la200066q
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
W. Tremel
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. André;Muhammad Tahir;T. Link;F. Jochum;U. Kolb;P. Théato;R. Berger;M. Wiens;H. Schröder;W. Müller;W. Tremel
在自然界中，硬组织的矿化是由于存在于这些组织的有机基质中的组分的协同作用，以及模板和催化作用而发生的。在Suberites domuncula中，一个被充分研究的demosponges类的例子，二氧化硅的形成是由一个轴向蛋白质丝介导和模板，其中silicatein-α是主要成分之一。但到目前为止，蛋白质纤维中的其他有机成分对silicatein-α催化作用的影响还没有详细的研究。在这里，我们描述了通过将silicatein-α接枝到TiO（2）纳米线骨架上，然后通过其特异性相互作用域共组装silintaphin-1来合成核-壳TiO（2）@SiO（2）和TiO（2）@ZrO（2）纳米纤维。我们首次展示了使用谷氨酸标记的无连接体的金属氧化物与silicatein-α的一步官能化。在silintaphin-1存在下，silicatein-α促进在TiO（2）@蛋白质骨架模板上形成致密的SiO（2）或ZrO（2）层。利用原子力显微镜（AFM）、光学显微镜和高分辨透射电子显微镜（HRTEM）表征了Silicatein-α在TiO（2）探针上的固定。silicatein-α和silintaphin-1的共组装可能有助于追求图案化生物硅基生物材料的可控形成的仿生方法。
In nature, mineralization of hard tissues occurs due to the synergistic effect of components present in the organic matrix of these tissues, with templating and catalytic effects. In Suberites domuncula, a well-studied example of the class of demosponges, silica formation is mediated and templated by an axial proteinaceous filament with silicatein-α, one of the main components. But so far, the effect of other organic constituents from the proteinaceous filament on the catalytic effect of silicatein-α has not been studied in detail. Here we describe the synthesis of core-shell TiO(2)@SiO(2) and TiO(2)@ZrO(2) nanofibers via grafting of silicatein-α onto a TiO(2) nanowire backbone followed by a coassembly of silintaphin-1 through its specifically interacting domains. We show for the first time a linker-free, one-step funtionalization of metal oxides with silicatein-α using glutamate tag. In the presence of silintaphin-1 silicatein-α facilitates the formation of a dense layer of SiO(2) or ZrO(2) on the TiO(2)@protein backbone template. The immobilization of silicatein-α onto TiO(2) probes was characterized by atomic force microscopy (AFM), optical light microscopy, and high-resolution transmission electron microscopy (HRTEM). The coassembly of silicatein-α and silintaphin-1 may contribute to biomimetic approaches that pursue a controlled formation of patterned biosilica-based biomaterials.
影响因子：
14
作者：
M. Wiens;M. Bausen;F. Natalio;T. Link;U. Schlossmacher;W. Müller
通讯作者：
M. Wiens;M. Bausen;F. Natalio;T. Link;U. Schlossmacher;W. Müller
影响因子：
4.8
作者：
Schröder, HC;Boreiko, A;Müller, WEG
通讯作者：
Müller, WEG
影响因子：
3.6
作者：
Müller, WEG;Rothenberger, M;Schröder, H
通讯作者：
Schröder, H