Artificial hydrogenases.
Artificial hydrogenases.
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DOI：
10.1016/j.copbio.2010.03.003
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发表时间：
2010-06
影响因子：
7.7
通讯作者：
Rauchfuss, Thomas B.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Barton, Bryan E.;Olsen, Matthew T.;Rauchfuss, Thomas B.
几十年来对氢酶(H2酶)的生物物理研究已经产生了足够的信息来指导其活性部位类似物的合成。这项工作的灵感来自三个酶家族：[FeFe]-、[NiFe]-和[Fe]-H2酶，所有这些酶都具有与CO和硫酸盐结合的铁中心。人工H_2酶作用于H_2的H_2氧化和反向反应，即质子还原。这些反应通过金属氢化物的中间体发生。在催化剂中包括胺碱是一个重要的设计特征，在相关的生物启发催化剂中得到了仿效。持续的挑战是氢对仿生过氧化氢酶的低反应性。
Decades of biophysical study on the hydrogenase (H2ase) enzymes have yielded sufficient information to guide the synthesis of analogues of their active sites. Three families of enzymes serve as inspiration for this work: the [FeFe]-, [NiFe]-, and [Fe]-H2ases, all of which feature iron centers bound to both CO and thiolate. Artificial H2ases effect the oxidation of H2 of H2 and the reverse reaction, the reduction of protons. These reactions occur via the intermediacy of metal hydrides. The inclusion of amine bases within the catalysts is an important design feature that is emulated in related bioinspired catalysts. Continuing challenges are the low reactivity of H2 towards biomimetic H2ases.
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